THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE DETERMINATION OF THE OXIDIZED FORM OF T4MOC
T4MOC 氧化形式的三维结构测定
基本信息
- 批准号:7598678
- 负责人:
- 金额:$ 0.01万
- 依托单位:
- 依托单位国家:美国
- 项目类别:
- 财政年份:2007
- 资助国家:美国
- 起止时间:2007-03-01 至 2008-02-29
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:Computer Retrieval of Information on Scientific Projects DatabaseCouplingElectron TransportFundingGrantInstitutionMeasurementMixed Function OxygenasesOxidoreductaseProteinsRelaxationResearchResearch PersonnelResourcesSourceUnited States National Institutes of Healthresearch studythree dimensional structure
项目摘要
This subproject is one of many research subprojects utilizing the
resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and
investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source,
and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is
for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator.
T4moc is a small 12.3 kDa protein necessary for electron transfer between the oxidoreductase and diiron hydroxylase moieties of Pseudomas mendocina KR1. Previous NMR studies have examined hyperfine-shifted residues due to the presence of the [2Fe-2S] cluster. The current study will focus on three-dimensional structure determination of the oxidized form of t4moc, including accurate orientation of the 2Fe-2S cluster via 15N-H and 13C-13C dipolar coupling measurements, pseudocontact shifts, and relaxation experiments. The resulting structural information should aid in the understanding of the mechanism of electron transfer in rieske-type proteins.
这个子项目是许多研究子项目中的一个
由NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源。子项目和
研究者(PI)可能从另一个NIH来源获得了主要资金,
因此可以在其他CRISP条目中表示。所列机构为
研究中心,而研究中心不一定是研究者所在的机构。
T4 moc是一个小的12.3 kDa的蛋白质之间的电子转移所必需的氧化还原酶和二铁羟化酶部分的假单胞菌mendocina KR 1。 先前的NMR研究已经检查了由于[2Fe-2S]簇的存在而引起的超精细移位残基。 目前的研究将集中在三维结构的t4 moc的氧化形式的测定,包括通过15 N-H和13 C-13 C偶极耦合测量,pseudocontact位移和弛豫实验的2Fe-2S簇的准确取向。 由此产生的结构信息应有助于理解电子转移的机制,在rieske型蛋白质。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
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