Bewegung der c-Untereinheiten in der H+-ATPsynthase aus E. coli bei ATP-Synthese und ATP-Hydrolyse (Zusatzantrag: Immobilisierung und Fluoreszenzmarkierung der H+-ATPsynthase aus E. coli mit Quantum dots)

H+-ATPasen - zentrale酶的能量在艾伦Zellen中。Sie koppeln den跨膜质子传输mit der合成von ATP和Sie haben einen unge-wöhnlichen机制：Bei der催化dreht siich der Untereinheiten（转子）gegen<e:1> ber den anderen Untereinheiten（定子）wie Bei einem Motor（纳米电机）。In diesem Vorhaben wind die Bewegung der membranintegrerten c-Untereinheiten gegend . ber dem定子（b-Untereinheit） und gegend . ber den anderen Rotoruntereinheiten and einzelne酶分子<e:1> len gemessen。非选择性荧光剂在市场上的应用。Die Messung der Effizienz des Fluoreszenzresonanzenergietransfers zwischen diesen Fluorophoren and einzelmolek<e:1> len erlaubt es zeitaufgelöst Die Abstände and Abstandsänderungen zwischen den Untereinheiten beder Katalyse （ATP合成，ATP水解，质子传输）zu ermitteln。Ziel等，实验实验，die Rotation der c- unterineheiten inininininen inintenen酶beder ATP synthesis and zu zeigen， Abstandsänderungen zwischen den rotorunterineheiten besynthesis and水解zuterineheiten and die Übergänge zwischen aktiven and inaktiven Enzymzuständen zu ermitteln。

H+-ATPasen sind zentrale Enzyme des Energiestoffwechsels in allen Zellen. Sie koppeln den transmembranen Protonentransport mit der Synthese von ATP und sie haben einen unge-wöhnlichen Mechanismus: Bei der Katalyse dreht sich ein Teil der Untereinheiten (Rotor) gegenüber den anderen Untereinheiten (Stator) wie bei einem Motor (Nanomotor). In diesem Vorhaben wird die Bewegung der membranintegrierten c-Untereinheiten gegenüber dem Stator (b-Untereinheit) und gegenüber den anderen Rotoruntereinheiten an einzelne Enzymmolekülen gemessen. Hierzu werden die verschiedenen Untereinheiten selektiv mit Fluoreszenzfarbstoffen markiert. Die Messung der Effizienz des Fluoreszenzresonanzenergietransfers zwischen diesen Fluorophoren an Einzelmolekülen erlaubt es zeitaufgelöst die Abstände und Abstandsänderungen zwischen den Untereinheiten bei der Katalyse (ATP Synthese, ATP Hydrolyse, Protonentransport) zu ermitteln. Ziel ist es, experimentell die Rotation der c-Untereinheiten im intakten membrangebundenen Enzym bei der ATP Synthese zu zeigen, Abstandsänderungen zwischen den Rotoruntereinheiten bei Synthese und Hydrolyse zu untersuchen und die Übergänge zwischen aktiven und inaktiven Enzymzuständen zu ermitteln.