Die Translokation von Galectin-3 in post Golgi Transportvesikel und seine Funktion im apikalen Proteintransport

Die plasbe膜极性上皮在zwei terschiedliche Membrandomänen上膜，上膜和下膜。北京：Domänen werden <e:1>。新合成蛋白质和脂质化合物的研究进展。[2] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1] [endnoteref: 1]。Zur Charakterisierung der apikalen transportge that der Antragsteller zwei unterschiedliche apikale Vesikelpopulationen isoliert and auf he Bestandteile he untersucht。本文研究了半乳糖不依赖凝集素Galectin- 3alesinen haupthestandteil identifizien， der in einem dieser Wege f<e:1> r den Einbau von transmembrane proteinen in die apikale膜上皮细胞Zellen benötigt。半乳糖凝集素-3与apkalen模型蛋白的直接关联研究（英文）diesesprojekt soll den zugrunde liegenden zellulären sortiermechanitmus也可以在iligigtionpartner von Galectin-3之间相互作用aufklären。gleichzetitig soll是一种抗虫的植物，是一种抗虫的植物，是一种抗虫的植物。

Die Plasmamembran polarer Epithelzellen ist in zwei unterschiedliche Membrandomänen aufgeteilt, eine apikale und eine basolaterale Membran. Beide Domänen werden über einen Sortierprozess mit neu synthetisierten Proteinen und Lipiden versorgt. Die diesem Prozess zugrunde liegenden Mechanismen und Transportwege sind sowohl für den apikalen als auch für den basolateralen Transport mannigfach. Zur Charakterisierung der apikalen Transportwege hat der Antragsteller zwei unterschiedliche apikale Vesikelpopulationen isoliert und auf ihre Bestandteile hin untersucht. Hier konnte er das Galactose-bindende Lectin Galectin- 3 als einen Hauptbestandteil identifizieren, der in einem dieser Wege für den Einbau von Transmembranproteinen in die apikale Membran epithelialer Zellen benötigt wird. Aufgrund der Zucker-bindenden Eigenschaften und der direkten Assoziation von Galectin-3 mit apikalen Modellproteinen erfüllt dieses Lectin alle Vorraussetzungen für einen apikalen Sortierrezeptor. Dieses Projekt soll den zugrunde liegenden zellulären Sortiermechanismus als auch die beteiligten Interaktionspartner von Galectin-3 aufklären. Gleichzeitig soll es Antworten auf die Frage liefern, wie das Lectin selbst in das Lumen apikaler Transportvesikel gelangt.