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Untersuchungen zum Mechanismus der beta-Hairpin Faltung mittels Kombination von Fluoreszenzspektroskopie und Computersimulation

Untersuchungen zum Mechanismus der beta-Hairpin Faltung mittels Kombination von Fluoreszenzspektroskopie und Computersimulation
结合荧光光谱和计算机模拟研究β-发夹折叠机制
批准号:
31783201
负责人:
Professor Dr. Markus Sauer, since 8/2006
金额:
$0.0万
依托单位国家:
德国
项目类别:
Research Grants
财政年份:
2006
资助国家:
德国
项目状态:
已结题
起止时间:
2005-12-31 至 2009-12-31

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
Der Faltungsmechanismus ß-Hairpins, Sekundärstrukturelemente in Proteinen, ist in Thema aktueller Forschung zur Proteinfaltung and wind kontrovers diskutiert。in vorliegenden Antrag soll der Mechanismus der ß-Hairpin Faltung mittels einer erst k<s:1> rzlich entwickelten einzelmolek<e:1> lfluoreszenz- technik, in mit Computersimulation untersucht werden。Die selective Fluoreszenzlöschung eines organisine fluoreszenzfarstoffs durch Die Aminosäure组合中的色氨酸,荧光相关光谱(FCS),超schnelle Faltungsdynamiken von farbstoffmarkierten peptide, mit Nanosekunden Zeitauflösung sichtbar zu machen。Der Übergangszustand des Faltungsprozesses soll mittel¿- wert - analyze同源物ß-Hairpin Sequenzen beleuchtet werden。nanosekunden - fluoreszenzrelaxationskininetiken, die mit FCS sichtbar gemacht werden, liefenneue Einblicke in die Konformationsdynamik von Peptiden in denaturierne;实验表明:原子动力学、原子动力学、原子动力学、原子动力学、原子动力学、原子动力学、原子动力学、原子动力学等。模拟实验与分子设计研究-系统研究与分析系统研究与模型解释实验研究
英文摘要
Der Faltungsmechanismus von ß-Hairpins, Sekundärstrukturelemente in Proteinen, ist ein Thema aktueller Forschung zur Proteinfaltung und wird kontrovers diskutiert. Im vorliegenden Antrag soll der Mechanismus der ß-Hairpin Faltung mittels einer erst kürzlich entwickelten Einzelmolekülfluoreszenz-Technik, in Kombination mit Computersimulation untersucht werden. Die selektive Fluoreszenzlöschung eines organischen Fluoreszenzfarbstoffs durch die Aminosäure Tryptophan in Kombination mit Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie (FCS) erlaubt es uns, ultra-schnelle Faltungsdynamiken von farbstoffmarkierten Peptiden mit Nanosekunden Zeitauflösung sichtbar zu machen. Der Übergangszustand des Faltungsprozesses soll mittels ¿-Wert-Analyse homologer ß-Hairpin Sequenzen beleuchtet werden. Nanosekunden-Fluoreszenzrelaxationskinetiken, die mit FCS sichtbar gemacht werden, liefern neue Einblicke in die Konformationsdynamik von Peptiden im denaturierten Zustand - eine Observable die konventionellen ultra-schnellen kinetischen Experimenten verborgen bleibt. Experimentell beobachtete Konformationsdynamiken sollen mittels moleküldynamischer Computersimulation auf atomarer Ebene untersucht werden. Die Ergebnisse der Simulationen sollen das Design des molekularen Reporter-Systems für Faltungsprozesse und die Interpretation experimenteller Ergebnisse unterstützen.
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