Entwicklung und Anwendung von Festkörper-NMR Methoden zum Studium membranständiger Proteine: Multidrug-Resistenz, Tuberkulose und Transportproteine

膜蛋白酶30-50%的人在一个基因组中，他们的信息来自于基因组，并且他们的基因组非常适合于基因组。intrazelluläre Kombikation，Transport von Nährstoffen，Ionen und Toxinen. Für die pharmazeutische Forschung sind sie als Rezeptoren für Medikamente von außerordentlicher Bedeutung. Um ihre vielfältigen Funktionen gezielt für biomedizinische bzw.生物技术的发展，或药物的开发，都是不可或缺的，膜蛋白-结构的研究也是不可或缺的。这份报告是一份生物多样性研究报告。Festkörper-NMR-Resonanz-Spektroskopie是一种理想的方法，尽管这种方法很简单，但Mehrzahl生物学研究膜蛋白时，不能使用已建立的Hochauflösenden Flüssigkeits-NMR或Röntgenstrukturanalysis研究方法。基于MAOSS-NMR技术，研究了膜蛋白Bakteriorhodopsin的性质，并与生物医学相关肽和蛋白质进行了比较。

Membranproteine machen ca. 30-50% der in einem Genom kodierten Informationen aus und sind verantwortlich für viele Zellfunktionen, wie z.B. intrazelluläre Kommunikation, Transport von Nährstoffen, Ionen und Toxinen. Für die pharmazeutische Forschung sind sie als Rezeptoren für Medikamente von außerordentlicher Bedeutung. Um ihre vielfältigen Funktionen gezielt für biomedizinische bzw. biotechnologische Zwecke zu nutzen, oder um die Entwicklung von pharmazeutischen Wirkstoffen zu unterstützen, ist es notwendig, hochaufgelöste Membranprotein-Strukturen zu bestimmen. Diese Aufgabe ist eine der gegenwärtig spannendsten biowissenschaftlichen Herausforderungen. Festkörper-Kernmagnetische-Resonanz-Spektroskopie ist eine ideale Methode, sich dieser zu stellen, da die Mehrzahl biologisch aktiver Membranproteine nicht mit den etablierten Methoden der hochauflösenden Flüssigkeits-NMR oder Röntgenstrukturanalyse studiert werden kann.Hauptziel dieses Forschungsvorhabens ist die systematische Entwicklung von Festkörper-NMR Methoden zur Strukturbestimmung von Proteinen, die in orientierte und nicht orientierte Phospholipid-Membranen eingebaut sind. Die Entwicklung, basierend auf einer völlig neuen Herangehensweise (MAOSS-NMR), soll an dem sehr gut charakterisierten Membranprotein Bakteriorhodopsin erfolgen und sehr eng mit der Anwendung auf biomedizinisch relevante Peptide und Proteine verknüpft sein.