Molekulare Grundlagen der spezifischen homo- und heteromolekularen Proteinassoziation: Die strukturelle Charakterisierung von SAM Domänen

SAM（“Sterile Alpha Motif”）Domänen sind Bestandteil vieler protein, deren Funktionen von der signaltransduction is zur transcriptionellen Repression reichen。Die 65-70 Aminosäuren umfassenden Domänen sind Proteinmodule, Die and der protein - association between light sind and sowohl Homo- als and heteroassociate ausbilden。imgeplanten forschungsvohaben soll die association der SAM Domänen Scm and ph . us Drosophila, RAE-28 and mouse and step and Byr2p and S. pombe untersucht werden。Zunächst sollen die Faltung, das oligomerisiungsverhalten， die Affinität and die Spezfität der SAM Domänen mittelels色谱和光谱方法表征分析。Dann sollen - als Hauptziel dieser Arbeit - die strukturellen und dynamischen Eigenschaften von SAM Domänen, die in Lösung als diskrete, gefaltete Monomere oder dimeere vorliegen, mitteles multidimensionaler nmr - spektroskie and molek<s:1> dynamicik - simulationen estimationwerden。Die struckturn - funcktionsbeziehung der SAM Domänen und Die molekularen Grundlagen der homo- and heteromulularen protein associationerlauben。

SAM ("Sterile Alpha Motif") Domänen sind Bestandteil vieler Proteine, deren Funktionen von der Signaltransduktion bis zur transkriptionellen Repression reichen. Die 65-70 Aminosäuren umfassenden Domänen sind Proteinmodule, die an der Proteinassoziation beteiligt sind und sowohl Homo- als auch Heteroassoziate ausbilden. Im geplanten Forschungsvorhaben soll die Assoziation der SAM Domänen Scm und ph aus Drosophila, RAE-28 aus Maus und Ste4p und Byr2p aus S. pombe untersucht werden. Zunächst sollen die Faltung, das Oligomerisierungsverhalten, die Affinität und die Spezfität der SAM Domänen mittels chromatographischer und spektroskopischer Methoden charakterisiert werden. Dann sollen - als Hauptziel dieser Arbeit - die strukturellen und dynamischen Eigenschaften von SAM Domänen, die in Lösung als diskrete, gefaltete Monomere oder Dimere vorliegen, mittels multidimensionaler NMR-Spektroskopie und Moleküldynamik-Simulationen bestimmt werden. Die Charakterisierung dieser Protein-Protein-Wechselwirkungen sollte Folgerungen über die Struktur-Funktionsbeziehung der SAM Domänen und die molekularen Grundlagen der homo- und heteromolekularen Proteinassoziation erlauben.