D-Domänen-Proteine der Proteindisulfidisomerase-Familie

对蛋白质二硫键异构酶-D家族成员ERp 28的结构和功能的研究具有重要的价值和韦尔登。通过对ERp 28的结构分析，我们可以将ERp 28的结构分析与ERp 28的结构分析相结合（蛋白质的鉴定，ERp 28与ERp 28的相互作用;蛋白质的鉴定，ERp 28与双杂交系统的结合）。与ERp 28和蛋白质的相互作用，包括Glykosamino-Glykan-Sulfotransferasen während der Differenzierung von F9-Zellen soll ohne and mit Ausschaltung der ERp 28-Synthese durch Antisense-Oligonukleotide analysiert韦尔登。Weitere Aufschlüsse韦尔登von Untersuchungen an ERp28-knockout-Mäusen erwartet，für deren Erzeugung die entsprechenden Konstrukte fertiggestellt sind.在ERp 28 bzw的D-Domäne上，我们将韦尔登。果蝇同源基因在内质网中蛋白质的缠绕和滞留是通过一种滞留机制或一种恢复机制实现的。随后，我们通过一个完整的风载体转染来检测果蝇中的一个风基因突变，这是一个韦尔登，也可以通过一个ERp 28-风载体bzw来完成。Einem Vektor，der für Wind mit der D-Domäne von ERp28 kodiert，zu erreichen ist.

Die Untersuchung zu Struktur und Funktion von ERp28, einem Mitglied der Proteindisulfidisomerase-D Unterfamilie, haben wichtige Fortschritte erbracht und werden fortgesetzt. Dies betrifft Untersuchungen zur Strukturanalyse an Kristallen von ERp28 ebenso wie die Untersuchungen zur Strukturanalyse an Kristallen von ERp28 mit sekretorischen Proteinen (Identifizierung von Proteinen, die im ER direkt mit ERp28 interagieren; Identifizierung von Proteinen, die ERp28 im two-hybrid System binden). Die Bedeutung einer Interaktion von ERp28 mit nascierenden sekretorischen Proteinen, insbesondere Glykosamino-Glykan-Sulfotransferasen während der Differenzierung von F9-Zellen soll ohne und mit Ausschaltung der ERp28-Synthese durch Antisense-Oligonukleotide analysiert werden. Weitere Aufschlüsse werden von Untersuchungen an ERp28-knockout-Mäusen erwartet, für deren Erzeugung die entsprechenden Konstrukte fertiggestellt sind. Ausserdem wird untersucht werden, ob die D-Domäne von ERp28 bzw. des Drosophila-Homologs Wind an der Retention der Proteine im ER beteiligt ist und ob dies durch einen Retentionsmechanismus oder einen retrieval-Mechanismus erfolgt. Nachdem wir den letalen Defekt einer Mutation des WindbeutelGens in Drosophila durch Transfektion mit einem für Wind kodierenden Vektor komplementieren konnten, soll untersucht werden, ob die Komplementierung auch mit einem für ERp28-kodierenden Vektor bzw. einem Vektor, der für Wind mit der D-Domäne von ERp28 kodiert, zu erreichen ist.