Mip-Proteine als bakterielle Virulenzfaktoren: Mechanismen und Strukturen multifunktioneller Komplexe mit Naturstoffen und Wirtszell-Proteinen

肽基-脯氨酸-顺式/反式异构体（PPlasen） wurden bei etlichen intrazellulär寄生菌微生物学鉴定。另见“巨噬细胞感染增强剂（Mip）”bezeichneten酶与巨噬细胞fk506 - binding protein (FKBP) verwandt, tragen aber zusätzliche N-terminale Domänen。Das Mip-Protein与嗜肺军团菌（Legionella pneumophilila）， dem ätiologischen Agens der Legionärskrankheit, and seine oligomeren complexes . mit identifififiierten Wirtszelle和Gegenstand der geplanten功能性和结构性Untersuchungen。免疫抑制因子FK506和雷帕霉素的研究进展及其模型底物和schließlich dem natrlichen底物蛋白在der Wirtszelle sollen durch Röntgenstrkturanalyse aufgeklärt werden中的应用。我们还研究了一种名为Signalwege、多功能蛋白复合物、Mip和Makrolid-Inhibitoren activert的非特异性蛋白。auu ßerdem soll die功能个体，mip - protein，如诱变蛋白，nachfolgende酶学和结构蛋白Untersuchungen geklärt werden。

Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen (PPlasen) wurden bei etlichen intrazellulär parasitierenden Mikroorganismen als Virulenzfaktoren identifiziert. Diese als "Macrophage infectivity potentiator (Mip)" bezeichneten Enzyme sind mit dem menschlichen FK506-Bindeprotein (FKBP) verwandt, tragen aber zusätzliche N-terminale Domänen. Das Mip-Protein aus Legionella pneumophila, dem ätiologischen Agens der Legionärskrankheit, und seine oligomeren Komplexe mit zu identifizierenden Proteinen der infizierten Wirtszelle sind Gegenstand der geplanten funktionellen und strukturellen Untersuchungen. Die Komplexe zwischen Mip und den Immunosuppressiva FK506 und Rapamycin sowie mit Modellsubstraten und schließlich dem natürlichen Substratprotein in der Wirtszelle sollen durch Röntgenstrkturanalyse aufgeklärt werden. Es soll untersucht werden, welche Signalwege durch die multifunktionellen Komplexe aus Mip und den Makrolid-Inhibitoren aktiviert werden. Außerdem soll die Funktion individueller Reste des Mip-Proteins durch Mutagenese und nachfolgende enzymologische und strukturelle Untersuchungen geklärt werden.