Struktur und Funktion von bovinen Arrestinen. Untersuchungen mittels Röntgenstrukturanalyse, FTIR- und molekularbiologischen Methoden.

albeitrag zum funktionellen Verständnis der photoelektrischen信号转导solaldie Interaktion von retin mit Rhodopsin aufgeklärt werden durch die Anwendung von Röntgenkristallographie， infrared - spektroskie sovermolecular biology and biochemischen Methoden。捕集蛋白与红紫红质基因的相互作用与g蛋白转导蛋白的相互作用研究进展，因此，捕集蛋白与红紫红质基因的相互作用研究进展进展。Die Röntgenstruktur des本机Arrestins (aus Rinderaugen) mit einer Auflösung von 3.3Å wurde durch multiplen isomorophen Ersatz gelöst （s. 2）。Förderperiode， Granzin等。自然（1998）391,311-319)。eineneue Röntgenstruktur von reatin（实验在酿酒酵母）复合物与肌醇六磷酸（IP6）与zur Zeit von uns publicziert， die Auflösung beträgt 2.7Å。IP6 - 1 in Inhibitor f<e:1> r - r - rhodopsin wehselwirkung and konkurriert um die gleichen bindungsstej。《捕集蛋白与红紫红素的关系》，《捕集蛋白与红紫红素的关系》，发表于《科学》杂志（2006）。Die Kristallstrukturuntersuchung des Komplexes“捕集蛋白-(Rhodopsin-Peptid)”（德国工业技术小组合作，Prof. K.P. Hofmann, HU Berlin） stagniert momentan aufgrund der stark wehselnden Bindungseigenschaften der synthetic tisierten and phospyliten Peptide, so ass bisher keine geeigneten Röntgenbeugungsdaten gemessen werden kontenten。b-拘捕素受体的功能与功能研究（英文）荷兰语vollständig neue Kristallisationsbedingungen gelang es schließlich， auch b- arretin（酿酒酵母的实验）zu kristallisieren。Die Röntgendiffraktiondaten haben zur Zeit eine Auflösung von 4Å （gemessen am Synchrotron in Grenoble）。《分子生物学研究进展与进展》，《分子生物学研究进展与进展》，《蛋白质研究进展》。Eine Verbesserung in der Auflösung, bis etwa 3 Å ist not enddig fgr die Zuordnung der Aminosäureseitenketten。死亡的风的瞬间。

Als Beitrag zum funktionellen Verständnis der photoelektrischen Signaltransduktion soll die Interaktion von Arrestin mit Rhodopsin aufgeklärt werden durch die Anwendung von Röntgenkristallographie, Infrarotspektroskopie sowie molekularbiologischen und biochemischen Methoden. Arrestin schirmt das phosphorylierte Rhodopsin gegen eine Interaktion mit dem G-Protein Transducin ab, so dass die lichtinduzierte Enzymkaskade in den Sehstäbchen unterbrochen wird. Die Röntgenstruktur des nativen Arrestins (aus Rinderaugen) mit einer Auflösung von 3.3Å wurde durch multiplen isomorophen Ersatz gelöst (s. 2. Förderperiode, Granzin et al. Nature (1998) 391, 311-319). Eine neue Röntgenstruktur von Arrestin (exprimiert in Saccharomyces cerevisiae) komplexiert mit Inositolhexaphosphat (IP6) wird zur Zeit von uns publiziert, die Auflösung beträgt 2.7Å. IP6 ist ein Inhibitor für die Arrestin-Rhodopsin Wechselwirkung und konkurriert um die gleichen Bindungsstellen. Eine der Bindungsstellen von IP6 an Arrestin befindet sich auf der konkaven Seite der N-terminalen Domäne des Proteins, wie bereits in unserer Publikation (s.o) durch das Arrestin-Rhodopsin-Modell vermutet wurde. Die Kristallstrukturuntersuchung des Komplexes "Arrestin-(Rhodopsin-Peptid)" (Kollaboration mit der Arbeitsgruppe von Prof. K.P. Hofmann, HU Berlin) stagniert momentan aufgrund der stark wechselnden Bindungseigenschaften der synthetisierten und phosphorylierten Peptide, so dass bisher keine geeigneten Röntgenbeugungsdaten gemessen werden konnten. Die Funktion des b-Arrestins gegenüber dem b-adrenergen Rezeptor ist vergleichbar mit der des Arrestins zum Rhodopsin. Durch vollständig neue Kristallisationsbedingungen gelang es schließlich, auch b-Arrestin (exprimiert in Saccharomyces cerevisiae) zu kristallisieren. Die Röntgendiffraktiondaten haben zur Zeit eine Auflösung von 4Å (gemessen am Synchrotron in Grenoble). Diese Daten geben erste Aufschlüsse mit Hilfe des molekularen Ersatzes über die Faltung der Proteinhauptkette. Eine Verbesserung in der Auflösung, bis etwa 3 Å ist notwendig für die Zuordnung der Aminosäureseitenketten. Dies wird momentan versucht.