Der molekulare Reaktionsmechanismus von bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentren und Photosystem II, bestimmt mit statischer und zeitaufgelöster FTIR-Spektroskopie (C 03)

光合蛋白质在化学能源中具有重要的光能利用价值。Dafür muss der lichtinduzierte Elektronentransfer mit einer gerichteten Protonenaufnahme gekoppelt韦尔登.对于这个过程，我们有一个新的乒乓机制，在电子设备上，最后用质子驱动QB，韦尔登。Eine wichtige Rolle in diesem Mechanismus spielt ein von uns entdeckter intermediärer Elektronendonor，der QB oxidiert und von QA - reduziert wird.我们知道，Fe 2+不存在，QA和QB也存在。Es ist möglicherweise ein Histidylradikal und soll jetzt eindeutig identifiziert韦尔登.因此，保护瓦塞尔的质子转移特性是韦尔登。韦尔登利用FTIR技术对水稻光合反应中心野生型和突变型蛋白质的光谱差异和辐射结构进行了分析。在光系统II特性韦尔登中，质量保证要求更高，但不需要韦尔登。利用FTIR研究了Rho-ahnlichen Proteinen、Rops和[Fe]-Hydrogenasen的分子作用机理。

Photosynthetische Proteine wandeln sehr effizient Lichtenergie in chemische Energie. Dafür muss der lichtinduzierte Elektronentransfer mit einer gerichteten Protonenaufnahme gekoppelt werden. Für diese Prozesse haben wir einen neuen Ping-Pong Mechanismus vorgeschlagen, bei dem die Elektronen abwechselnd mit den Protonen zum finalen Elektronenakzeptor QB geführt werden. Eine wichtige Rolle in diesem Mechanismus spielt ein von uns entdeckter intermediärer Elektronendonor, der QB oxidiert und von QA - reduziert wird. Wir konnten zeigen, dass dies nicht das postulierte Fe2+ ist, welches zwischen QA und QB lokalisiert ist. Es ist möglicherweise ein Histidylradikal und soll jetzt eindeutig identifiziert werden. Zudem soll die Rolle proteingebundener Wasser beim Protontransfer charakterisiert werden. Dazu werden zeitaufgelöste FTIRDifferenzspektroskopie und Röntgenstrukturanalyse an Wildtyp- und Mutanten-Proteinen des bakteriellen photosynthetischen Reaktionszentrums eingesetzt. Weiterhin soll der QA nach QB Übergang in Photosystem II charakterisiert werden, insbesondere soll der bisher unbekannte Protonenaufnahmeweg bestimmt werden. Schließlich sollen in Kooperationen molekulare Mechanismen von pflanzlichen Rho-ähnlichen Proteinen, Rops, und [Fe]-Hydrogenasen mit FTIR untersucht werden.