Biochemische Funktionsweise von GAF Domänen

在Tierischen磷酸二酯酶中，循环核苷酸水解物，Wurden Regierende cGMP-bindende Proteindonänen(GAF-Domänen)Funden。在Mehr ALS 1000 Proteinen Aus Allen Phyla IDENTIFIZIert Wurden，所以他是世界上最重要的人。阿尔茨海默氏肌萎缩性侧索硬化症模块(2000 Bisher In Den Datenbanken)我们用GAF(PAS)的一种机制来加强对氰基腺苷环化酶的调节。Mutationen、Deletionen、Domänenaustausche和Domänenstrode是Untersusuung eingesetzt。这是一种新型的结晶化蛋白，它是一种特殊的蛋白质，也是一种特殊的蛋白质，它是一种自成一体的蛋白质。

In tierischen Phosphodiesterasen, die cyclische Nukleotide hydrolysieren, wurden regulierende cGMP-bindende Proteindomänen (GAF-Domänen) gefunden. Mittlerweile wurde GAF Domänen in mehr als 1000 Proteinen aus allen Phyla identifiziert wurden, so dass man sich von universellen Signaltransduktionsdomänen sprechen kann. Ähnliches gilt für die PAS Proteindomänen als Modul ( 2000 bisher in den Datenbanken). Wir untersuchen den Mechanismus der GAF (PAS) Domänenfunktion an Hand der Regulation einer cyanobakteriellen Adenylatcyclase aus Anabaena. Mutationen, Deletionen, Domänenaustausche und Domänenhybride werden zur Untersuchung eingesetzt. Ziel ist u.a. die Kristallisation eines geeigneten rekombinanten Proteins um zu erkennen, wie die Ligandenspezifität der GAF und PAS Domänen im Protein kodiert ist und wie Signalübertragung innerhalb eines Proteins von Domäne zu Domäne abläuft, im Gegensatz zu Allosterie, wo Bindungstelle und Konformationsänderungen an derselben Domäne erfolgen.