Charakterisierung der "PASANTI-Flavoproteinfamilie" und der Coenzym A Biosynthese bei Bakterien und Pflanzen - Wie Flavoproteine Decarboxylierungsreaktionen katalysieren

生物化学和生物化学的基础是：黄蛋白家族、黄蛋白家族、黄蛋白家族和唯一的特征是。弗拉文科·法克托伦表示，这是一种很好的生活方式。氧化脱羧基半胱氨酸氨基转移酶是一种重要的抗氧化剂。在辅酶A的生物合成中，这些分子来自Ebene aufzuklären。辅酶A和4‘-磷酸脱氢酶(4’-POP)是一种重要的辅酶。这是一个很好的选择，因为脱羧基半胱氨酸4‘-磷酸-丙酮酰-脱氧半胱氨酸磷酸酯在丙酮酰-ABHängie Reaktion ist，Wie es fälschlicherweise jahrelang angenommen Worden war，Sdern von der Flavinbindenden COAC-Domäne des bakteriellen DFP-Proteins katalysiert wird。DAS DFP-蛋白质脱羧基半胱氨酸4‘-磷酸泛硫酰半胱氨酸的合成和机理研究。Im Rahman des Forschungsstipendium Sollen die arbeiten zur Cozym A biformance in Bakterien and Pflanzenfortgeführt and auch Mitglieder Passi-ProteinFame e，die de decarboxylierung von Cysteinstaen sondern die von aromatischen Carbonsäuren katalysieren，unterous ht dn deden von arboungsstipendium Sollen die arbeiten zur Cozym A bisynm in Bakterien and Pflanzenfortgeführt‘den and auch Mitglieder Psainti-ProteinFamily e dearboxylierung von Cysteinstaen sondern die von aromatischen Carbonsäuren katalysieren，unterous hden.

Das vorgestellte Forschungsprojekt beschäftigt sich mit Fragestellungen der Biochemie von Mikroorganismen: eine Flavoproteinfamilie, die aufgrund eines koservierten Sequenzmotives als "PASANTI"-Flavoproteinfamilie bezeichnet wird, soll weiter charakterisiert werden. Flavinkofaktoren sind an vielen Redoxreaktionen des Stoffwechsels beteiligt. Bereits vor zehn Jahren wurde gezeigt, dass auch die oxidative Decarboxylierung von Peptidylcysteinen eine Flavinabhängige Reaktion ist. Diese Arbeiten haben dann später dazu geführt, die entscheidenden Schritte in der Coenzym A Biosynthese auf molekularer Ebene aufzuklären. Coenzym A und 4'-Phosphopantethein sind essentielle Kofaktoren im intermediären Stoffwechsel. Es wurde gezeigt, dass die Decarboxylierung von 4'-Phosphopantothenoylcystein zu 4'-Phosphopantethein keine Pyruvoyl-abhängige Reaktion ist, wie es fälschlicherweise jahrelang angenommen worden war, sondern von der Flavinbindenden CoaC-Domäne des bakteriellen Dfp-Proteins katalysiert wird. Das Dfp-Protein katalysiert nicht nur die Decarboxylierung von 4'-Phosphopantothenoylcystein sondern auch dessen Synthese und der Mechanismus auch dieser Reaktion wurde auf molekularer Ebene aufgeklärt. Im Rahmen des Forschungsstipendiums sollen die Arbeiten zur Coenzym A Biosynthese in Bakterien und Pflanzen fortgeführt werden und auch Mitglieder der PASANTI-Proteinfamilie, die nicht die Decarboxylierung von Cysteinresten sondern die von aromatischen Carbonsäuren katalysieren, untersucht werden.