Biochemische Charakterisierung von bakteriellen PASANTI-Flavoproteinen
细菌 PASANTI 黄素蛋白的生化特征
基本信息
- 批准号:34774006
- 负责人:
- 金额:--
- 依托单位:
- 依托单位国家:德国
- 项目类别:Research Grants
- 财政年份:2006
- 资助国家:德国
- 起止时间:2005-12-31 至 2007-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
In dem vorgestellten Forschungsprojekt sollen weitere Vertreter der PASANTI -Flavoproteinfamilie (Abb. 1) charakterisiert werden. In den letzten Jahren konnte meine Arbeitsgruppe in Kooperation mit Wissenschaftlern aus dem In- und Ausland bereits die Flavoproteine EpiD und MrsD (LanD-Enzyme), die im Rahmen der Lantibiotikabiosynthese die Decarboxylierung von Peptidylcysteinen katalysieren, charakterisieren. Ferner haben wir Enzyme, die 4´-Phosphopantothenoylcystein zu 4´-Phosphopantethein decarboxylieren (PPC-Decarboxylasen), auf molekularer Ebene beschrieben und konnten damit entscheidende Beiträge zur Aufklärung der Coenzym A Biosynthese liefern. Nun interessieren wir uns auch für jene Vertreter der PASANTI-Flavoproteinfamilie, die nicht an der Decarboxylierung von Cysteinresten beteiligt sind. Schwerpunktmäßig wollen wir uns mit den sogenannten PAAD - (probable aromatic acid decarboxylases) Enzymen, der Dipicolinatsynthase von Bacillus subtilis sowie mit einem Eisen-Schwefel-PASANTI-Protein aus Methanocaldococcus jannaschii beschäftigen. Ziel unserer Arbeiten ist es, diesen PASANTI-Proteinen zunächst eine enzymatische Funktion zuzuordnen, um dann in weitergehenden Arbeiten eine Charakterisierung auf molekularer Ebene durchzuführen und so Gemeinsamkeiten bzw. Unterschiede herauszuarbeiten und damit auch Aussagen über die Evolution der PASANTI-Proteine treffen zu können.
在Dem vorgestellten forschungsprojekt sollen weitere vertreter der der pasanti -flavoproteinfamilie(abb。1)Charakterisiert Werden。 In den letzten Jahren konnte meine Arbeitsgruppe in Kooperation mit Wissenschaftlern aus dem In- und Ausland bereits die Flavoproteine EpiD und MrsD (LanD-Enzyme), die im Rahmen der Lantibiotikabiosynthese die Decarboxylierung von Peptidylcysteinen katalysieren, charakterisieren. Ferner haben wir Enzyme, die 4´-Phosphopantothenoylcystein zu 4´-Phosphopantethein decarboxylieren (PPC-Decarboxylasen), auf molekularer Ebene beschrieben und konnten damit entscheidende Beiträge zur Aufklärung der Coenzym A Biosynthese liefern. Nun Intersesieren with uns unuchfürJenevertreter der pasanti-flavoproteinfamilie,nicht an nicht and decarboxylierung von paad the paad the paad the paad the prode敏感的系统将使PAAD的重要性不稳定 - 可能会提供数据,该数据可以免费抄袭数据,该数据可以免费抄袭数据,该数据可以免费抄录。亲敏的系统。该公司致力于对其努力质量产生最大的影响。该公司还能够克服情况的挑战。
项目成果
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