Biochemische Charakterisierung von bakteriellen PASANTI-Flavoproteinen

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In dem vorgestellten Forschungsprojekt sollen weitere Vertreter der PASANTI -Flavoproteinfamilie (Abb. 1) charakterisiert werden. In den letzten Jahren konnte meine Arbeitsgruppe in Kooperation mit Wissenschaftlern aus dem In- und Ausland bereits die Flavoproteine EpiD und MrsD (LanD-Enzyme), die im Rahmen der Lantibiotikabiosynthese die Decarboxylierung von Peptidylcysteinen katalysieren, charakterisieren. Ferner haben wir Enzyme, die 4´-Phosphopantothenoylcystein zu 4´-Phosphopantethein decarboxylieren (PPC-Decarboxylasen), auf molekularer Ebene beschrieben und konnten damit entscheidende Beiträge zur Aufklärung der Coenzym A Biosynthese liefern. Nun interessieren wir uns auch für jene Vertreter der PASANTI-Flavoproteinfamilie, die nicht an der Decarboxylierung von Cysteinresten beteiligt sind. Schwerpunktmäßig wollen wir uns mit den sogenannten PAAD - (probable aromatic acid decarboxylases) Enzymen, der Dipicolinatsynthase von Bacillus subtilis sowie mit einem Eisen-Schwefel-PASANTI-Protein aus Methanocaldococcus jannaschii beschäftigen. Ziel unserer Arbeiten ist es, diesen PASANTI-Proteinen zunächst eine enzymatische Funktion zuzuordnen, um dann in weitergehenden Arbeiten eine Charakterisierung auf molekularer Ebene durchzuführen und so Gemeinsamkeiten bzw. Unterschiede herauszuarbeiten und damit auch Aussagen über die Evolution der PASANTI-Proteine treffen zu können.