Strukturelle und funktionelle Untersuchungen an Proteinen der periplasmatischen Proteinqualitätskontrolle

胞浆中膜革兰氏阴性杆菌（OMPs）的蛋白质合成与细胞内n端信号序列的合成及细胞外周质输出。Nach der transloation（译）：她die inner membrane hinweg helfen periplasmatische Chaperone and PpiD（译）：她die inner membrane hinweg helfen periplasmatische Chaperone and PpiD（译）：她die inner membrane und Assemblierung der OMPs（译）：他die die schließlich durch comp85 in die äußere bakterienmembrane inserert werden。她不是es unt Stressbedingungen苏珥聚合和Entfaltung der OMPs im Periplasma,所以了deren exponierte疏水物c终端的军队死periplasmatische蛋白酶度erkannt和所以komplizierte Signalkaskade帮派gesetzt。Diese verläuft ber die zweifache regullierte Proteolyse des anti -sE- factors RseA der inneren Membran durch DegS und YaeL und mndet in der Freisetzung von sE im Cytoplasma，是letztlich zu einer erhöhten Synthese von Proteinen under controle des sE- regulons fhrt。-不严重的结构和功能不正常的结构和功能不正常的结构和功能不正常的结构。插入复杂PpiD和Omp85。研究了其结构与结构的关系（Grundlage der Proteasen DegS and YaeL sowand deren Zusammenspiel of RseA and structur des RseA - complex interessiert）。

Proteine der äußeren Membran Gram-negativer Bakterien (OMPs) werden im Cytoplasma der Zellen synthetisiert und durch N-terminale Signalsequenzen für ihren Export ins Periplasma ausgestattet. Nach der Translokation über die innere Membran hinweg helfen periplasmatische Chaperone wie SurA und PpiD unterstützend bei Faltung und Assemblierung der OMPs, bis diese schließlich durch Omp85 in die äußere Bakterienmembran inseriert werden. Kommt es unter Stressbedingungen zur Aggregation und Entfaltung der OMPs im Periplasma, so werden deren exponierte hydrophobe C-Termini durch die periplasmatische Protease DegS erkannt und so eine komplizierte Signalkaskade in Gang gesetzt. Diese verläuft über die zweifache regulierte Proteolyse des Anti-sE-Faktors RseA der inneren Membran durch DegS und YaeL und mündet in der Freisetzung von sE im Cytoplasma, was letztlich zu einer erhöhten Synthese von Proteinen unter der Kontrolle des sE-Regulons führt. - Unsere strukturellen und funktionellen Arbeiten befassen sich einerseits mit der Charakterisierung der Chaperon- bzw. Insertasekomplexe PpiD und Omp85. Andererseits sind wir an der strukturellen Grundlage der Proteasen DegS und YaeL sowie an deren Zusammenspiel mit RseA und an der Struktur des RseAB-Komplexes interessiert.