Molekulare Charakterisierung der RIAM und Talin vermittelten Integrinaktivierung in Blutzellen

整合素是一种跨膜粘附剂，它可以通过韦尔登的外膜和一种可调节的外膜来实现。整合的一个重要特征是将一种积极的和一种消极的信息相互转化。该方法通过一种连接蛋白质的初始化方法，将细胞内蛋白质与整合蛋白质控制的酵母菌浆结合。Die Interaktion des zytoplasmatischen Proteins Talin-1 mit der β-Untereinstruments des Integrin stellt einen essentielen Schritt für die Aktivierung von Integrin dar.生物学研究表明，Talin-1通过与衔接蛋白RIAM的直接相互作用，使血浆中的整合素激活。Ob diese Interaktion auch tatsächlich in vivo eine essentielle Bedeutung für die Integrinaktivierung in vertebraedenen hematopoetischen Zelltypen besitzt，soll in RIAM Mausmutanten im Vergleich zu Talin-1 Mutanten unter Verwendung vertebraedener in vitro und in vivo Assays untersucht韦尔登。

Integrine sind transmembrane Adhäsionsrezeptoren, die nahezu auf allen Zellen exprimiert werden und eine Vielzahl von zellulären Prozessen regulieren. Eine wesentliche Eigenschaft von Integrinen ist der Wechsel zwischen einer aktiven und einer inaktiven Konformation. Dieser Wechsel geht mit einer Veränderung der Ligandenbindungsaffinität einher und wird durch die Bindung intrazellulärer Proteine an die kurzen zytoplasmatischen Domänen der Integrine kontrolliert. Die Interaktion des zytoplasmatischen Proteins Talin-1 mit der β-Untereinheit des Integrins stellt einen essentiellen Schritt für die Aktivierung von Integrinen dar. Zellbiologische Untersuchen zeigten, dass Talin-1 durch direkte Interaktion mit dem Adaptorprotein RIAM an die Plasmamembran rekrutiert wird, um dort Integrine zu aktivieren. Ob diese Interaktion auch tatsächlich in vivo eine essentielle Bedeutung für die Integrinaktivierung in verschiedenen hematopoetischen Zelltypen besitzt, soll in RIAM Mausmutanten im Vergleich zu Talin-1 Mutanten unter Verwendung verschiedener in vitro und in vivo Assays untersucht werden.