Molecular and functional properties of the Na+ -translocating NADH:quinone oxidoreductase (Na+ -NQR) from Vibrio cholerae

霍乱弧菌 Na 转位 NADH:醌氧化还原酶 (Na -NQR) 的分子和功能特性

基本信息

项目摘要

The bacterium Vibrio cholerae, the causative agent of Cholera disease, utilizes the Na+-translocating NADH:quinone oxidoreductase (Na+-NQR) to generate a Na+ motive force. The Na+-NQR is a membrane-bound enzyme complex consisting of the six subunits NqrABCDEF. This redox-driven pump with a molecular mass of 220 kDa catalyzes the first step in the respiratory chain of V. cholerae and couples the exergonic oxidation of NADH to the endergonic translocation of Na+ from the cytoplasm to the periplasm. The mechanism of redox-driven Na+ transport by the Na+-NQR is unknown. Our long-term goal is to understand this process at atomic scale. To this end, we will analyze the electron transfer and Na+ translocation events using the solubilized and reconstituted pump, and characterize and crystallize subcomplexes for the determination of the 3D structure.
霍乱弧菌是引起霍乱的病原体,它利用Na+转运型NADH:苯醌氧化还原酶(Na+-NQR)产生Na+动力。Na+-NQR是一种膜结合酶复合体,由六个亚基NqrABCDEF组成。这个分子质量为220 kDa的氧化还原驱动泵催化霍乱弧菌呼吸链的第一步,并将NADH的外向氧化耦合到Na+从细胞质到周质的内源性转运。Na+-NQR氧化还原驱动Na+转运的机制尚不清楚。我们的长期目标是在原子尺度上理解这一过程。为此,我们将使用增溶和重组泵来分析电子转移和Na+转移事件,并表征和晶化亚络合物以确定3D结构。

项目成果

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Role of the Na(+)-translocating NADH:quinone oxidoreductase in voltage generation and Na(+) extrusion in Vibrio cholerae.
Na( )-转位 NADH:醌氧化还原酶在霍乱弧菌电压产生和 Na( ) 挤出中的作用
  • DOI:
    10.1016/j.bbabio.2015.12.010
  • 发表时间:
    2016
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Vorburger;Nedielkov;Brosig;Schunke;Steffen;Möller;Steuber
  • 通讯作者:
    Steuber
Continuous fluorescence-based measurement of redox-driven sodium ion translocation.
基于连续荧光的氧化还原驱动钠离子易位测量
  • DOI:
    10.1016/j.ab.2014.05.012
  • 发表时间:
    2014
  • 期刊:
  • 影响因子:
    2.9
  • 作者:
    Claussen;Karuppasamy;Schaffitzel;Steuber
  • 通讯作者:
    Steuber
The structure of Na+-translocating of NADH:ubiquinone oxidoreductase of Vibrio cholerae: implications on coupling between electron transfer and Na+ transport
霍乱弧菌NADH泛醌氧化还原酶Na-转位的结构:对电子转移与Na传输耦合的影响
  • DOI:
    10.1515/hsz-2015-0128
  • 发表时间:
    2015
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.7
  • 作者:
    Steuber;Vohl G;Muras V;Toulouse C;Claußen B;Vorburger T;Fritz G.
  • 通讯作者:
    Fritz G.
Structure of the V. cholerae Na+-pumping NADH:quinone oxidoreductase
  • DOI:
    10.1038/nature14003
  • 发表时间:
    2014-12-04
  • 期刊:
  • 影响因子:
    64.8
  • 作者:
    Steuber, Julia;Vohl, Georg;Fritz, Guenter
  • 通讯作者:
    Fritz, Guenter
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