チューブリン結合によるダイニン活性化の構造基盤の解明

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細胞質ダイニンは、細胞骨格である微小管に沿って、成長因子などの細胞内物質やミトコンドリアなどの細胞小器官を輸送する。輸送はATPの化学的なエネルギーを力学的なエネルギーに変換することで達成される。ダイニンの力発生前と力発生後の近原子分解能の構造は報告されているが、それらの間でどのような中間構造が存在するかは依然としてなぞである。この疑問を解くために、私たちはクライオ電子顕微鏡単粒子解析法を用いて、細胞質ダイニンのモータードメインの構造の新たな中間体構造を明らかにした。ダイニンの加水分解サイクルの理解に大きな変更が加えられると考えている。現在、論文投稿に向けて準備を進めている。次に、細胞質ダイニンのモータードメインの構造が微小管結合に伴いどのように変化するかを調べるために、クライオ電子顕微鏡で構造解析を行っている。現在、実験を進行させている。さらに、細胞質ダイニンだけでなく、繊毛ダイニンの構造も、クライオ電子顕微鏡で調べている。繊毛ダイニンは、精子の運動や気管上皮細胞での異物の排除に働く繊毛を駆動するためのモータータンパク質である。繊毛ダイニンは、10数種類あるが、近原子分解能での構造が明らかにされているのは、3種類のみである。残りの繊毛ダイニンの構造は未知である。私たちは、繊毛ダイニンの近原子分解能の新規構造を得た。そこで、論文投稿の準備を行っている。