分子間電子移動反応における蛋白質の動的挙動の効果-共鳴ラマン分光法による解析
分子間電子移動反応における蛋白質の動的挙動の効果-共鳴ラマン分光法による解析
蛋白质动态行为对分子间电子转移反应的影响 - 共振拉曼光谱分析
批准号：
10780399
负责人：
海野 雅司
金额：
$1.28万
依托单位：
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
1998
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1998 至 1999
中文摘要
翻译
本研究の目的は蛋白間における電子移動反応と複合体形成による蛋白構造変化の相関を明らかにすることである。そこで複合体形成が蛋白質の活性中心に及ぼす効果を主に共鳴ラマン分光法によって解析した。その結果以下の知見を得ることに成功した。1.ヘム酵素のチトクロームP450camの一酸化炭素結合体について電子供与蛋白質であるプチダレドキシンとの複合体形成の効果について調べた。その結果チトクロームP450camのヘム鉄と一酸化炭素の間の伸縮振動が複合体形成によって大きく変化することを見いだし、活性部位近傍の構造が大きく変化することを明らかにした。2.上記の結果と関連してチトクロームP450camと複合体は形成する電子供与体とはならないチトクロームのb5の効果についても検討した。その結果1.で見られた変化はプチダレドキシン特有の効果であることを見いだした。3.チトクロームP450camと複合体を形成したプチダレドキシンの活性部位の構造を磁気共鳴法で調べたところ、ヘム鉄のスピン状態がプチダレドキシンの活性部位に影響することを見いだした。4.蛋白間の複合体形成が機能発現に重要だと考えられている光受容黄色蛋白について、共鳴ラマン分光法を用いてその反応中間体の構造を決定することに成功した。
英文摘要
本研究の目的は蛋白間における電子移動反応と複合体形成による蛋白構造変化の相関を明らかにすることである。そこで複合体形成が蛋白質の活性中心に及ぼす効果を主に共鳴ラマン分光法によって解析した。その結果以下の知見を得ることに成功した。1.ヘム酵素のチトクロームP450camの一酸化炭素結合体について電子供与蛋白質であるプチダレドキシンとの複合体形成の効果について調べた。その結果チトクロームP450camのヘム鉄と一酸化炭素の間の伸縮振動が複合体形成によって大きく変化することを見いだし、活性部位近傍の構造が大きく変化することを明らかにした。2.上記の結果と関連してチトクロームP450camと複合体は形成する電子供与体とはならないチトクロームのb5の効果についても検討した。その結果1.で見られた変化はプチダレドキシン特有の効果であることを見いだした。3.チトクロームP450camと複合体を形成したプチダレドキシンの活性部位の構造を磁気共鳴法で調べたところ、ヘム鉄のスピン状態がプチダレドキシンの活性部位に影響することを見いだした。4.蛋白間の複合体形成が機能発現に重要だと考えられている光受容黄色蛋白について、共鳴ラマン分光法を用いてその反応中間体の構造を決定することに成功した。
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Macdonald et al.: "Identification of the Fe-O-O Bending Mode in Oxycytochrome P450cam by Resonance Raman Spectroscopy" Journal of the American Chemical Society. 121・3. 376-380 (1999)
Macdonald 等人：“通过共振拉曼光谱鉴定 Oxycytochrome P450cam 中的 Fe-O-O 弯曲模式”，美国化学会杂志 121・3（1999 年）。
Macdonald 等人：“通过共振拉曼光谱鉴定 Oxycytochrome P450cam 中的 Fe-O-O 弯曲模式”，美国化学会杂志 121・3（1999 年）。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
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作者：
[]
通讯作者：
Macdonald, et al.: "Identification of the Fe-O-O Bending Mode in Oxycytochrome P450cam by Resonance Raman Spectroscopy"Journal of the American Chemical Society. 121・3. 376-380 (1999)
Macdonald 等人：“通过共振拉曼光谱鉴定 Oxycytochrome P450cam 中的 Fe-O-O 弯曲模式”，美国化学会杂志 121・3（1999 年）。
Macdonald 等人：“通过共振拉曼光谱鉴定 Oxycytochrome P450cam 中的 Fe-O-O 弯曲模式”，美国化学会杂志 121・3（1999 年）。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
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作者：
[]
通讯作者：
Shimada, et al.: "Putidaredoxin-Cytochrome P450cam Interaction,Spin State of the Heme lron Modulates Putidaredoxin Structure"Journal of the Biological Chemistry. 274・14. 9363-9369 (1999)
Shimada 等人：“Putidaredoxin-Cytochrome P450cam 相互作用，血红素的自旋状态调节 Putidaredoxin 结构”生物化学杂志 274·14（1999）。
Shimada 等人：“Putidaredoxin-Cytochrome P450cam 相互作用，血红素的自旋状态调节 Putidaredoxin 结构”生物化学杂志 274·14（1999）。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
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作者：
[]
通讯作者：
Unno, et al.: "Evidence for a Protonated and cis Configuration Chromophore in the Photobleached Intermediate of Photoactive Yellow Protein"Journal of the American Chemical Society. (印刷中).
Unno 等人：“光活性黄色蛋白光漂白中间体中质子化和顺式构型发色团的证据”美国化学会杂志（正在出版）。
Unno 等人：“光活性黄色蛋白光漂白中间体中质子化和顺式构型发色团的证据”美国化学会杂志（正在出版）。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
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作者：
[]
通讯作者：
Raman optical activity as a tool for exploring the active site structure of cofactor-containing proteins
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批准号：22K05037
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项目类别：Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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资助金额：$2.66万
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财政年份：2022
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负责人：海野 雅司
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依托单位：
光受容蛋白質は光によってどのようにその構造を変え機能しているのか?
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批准号：13780521
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项目类别：Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
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资助金额：$1.41万
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财政年份：2001
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负责人：海野 雅司
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依托单位：
海外基金