光受容蛋白質は光によってどのようにその構造を変え機能しているのか?

光感受器蛋白如何因光而改变其结构和功能？

• 批准号: 13780521
• 负责人: 海野 雅司
• 金额: $ 1.41万
• 依托单位: Tohoku University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
• 财政年份: 2001
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2001 至 2002
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-13780521/
• 关键词: 光受容蛋白質; 共鳴ラマン分光; 密度汎関数法; 中間体; 光反応サイクル; 振動分光法; ダイナミクス; 機能; 共鳴ラマン分光法; 蛋白質; 振動分光

本研究の目的は光受容タンパク質のイエロープロテインをモデルとして用い、タンパク質の機能発現メカニズムを分子構造との関係から解明することである。特に本研究では分子構造解析のための強力な手段である共鳴ラマン分光法と量子化学計算を用い、このタンパク質が示すいくつかの光反応サイクル中間体の構造決定や吸収波長制御の解明を行った。本年は発色団由来のラマンバンドの完全帰属に成功して中間体における構造解析を行うと同時に,吸収波長制御のメカニズムに関する知見を得た。また紫外光をプローブにした紫外共鳴ラマン分光による蛋白構造の解析も行った。得られた主な結果は以下の通りである。1.もっとも寿命が長く信号伝達に関与していると考えられる中間体の共鳴ラマンスペクトルを測定し、同位体ラベル効果の検討や密度汎関数法による詳細な振動解析からラマンバンドの帰属に成功した。帰属の結果から発色団の脱プロトン化状態や異性化状態を明らかにした。2.詳細なラマンスペクトルの解析から、光反応サイクル解明の鍵を握る短寿命中間体には複数のコンフォメーションが存在することを見い出した。3.活性部位近傍に位置して発色団と水素結合しているアミノ酸残基を置換した変異タンパク質のラマン測定から、タンパク部分との水素結合が発色団のプロトン化状態を制御することで吸収波長の制御を行っていることを見い出した。4.紫外光をプローブに用いた紫外共鳴ラマン分光により、タンパク部分由来のラマンスペクトルの測定を行った。励起波長依存性などから、構造変化しているアミノ酸残基の同定に成功した。

The purpose of this study is to clarify the relationship between photoreceptivity and molecular structure. In particular, this study provides powerful tools for molecular structure analysis, resonance spectroscopy, quantum chemical calculation, qualitative analysis, optical reflection, intermediate structure determination, absorption wavelength control, and resolution. This year, we have successfully carried out structural analysis of the intermediate from the complete fabrication of the laser diode, and gained insights on the absorption wavelength control of the laser diode. The structure analysis of ultraviolet resonance The main result is that there is no connection between the two. 1. Long lifetime of the signal transmission and analysis of the resonance of the intermediate, the analysis of the isotope, the analysis of the density of the intermediate and the detailed vibration analysis of the intermediate. The result of the experiment is that the color of the sample is changed from degenerated state to heterogenized state. 2. Detailed analysis of the chemical reaction, optical reaction, chemical reaction 3. The position near the active site is the color of the light emitting group, and the acid residue is replaced. The color of the light emitting group is determined. The absorption wavelength of the light emitting group is controlled. 4. UV resonance spectroscopy is used to determine the origin of UV radiation. The identification of acid residues was successfully carried out by excitation wavelength dependence and structural transformation.

项目成果

海野雅司, 山内清語: "ラマン分光法と量子化学計算による光受容タンパク質の動的構造解析"生物物理. 43(印刷中). (2003)

Masashi Unno、Kiyoshigo Yamauchi：“利用拉曼光谱和量子化学计算进行感光蛋白的动态结构分析”，生物物理学 43（出版中）。