特定温度でゲル形成するコラーゲンおよびゼラチンの開発

开发在特定温度下形成凝胶的胶原蛋白和明胶

• 批准号: 11760183
• 负责人: 野村 義宏
• 金额: $ 1.54万
• 依托单位: Tokyo University of Agriculture and Technology
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1999 至 2000
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-11760183/
• 关键词: コラーゲン; トランスグルタミナーゼ; プロテオグリカン; 温度感受性ゲル; マリーンコラーゲン; 医用材料; サメ; ブタ; 熱的構造安定性; 細胞培養基質; 胎盤; ザイモグラフィー; マトリックスメタロプロテアーゼ

コラーゲンおよびゼラチンは、食用から医療用材料まで広範囲の分野で利用されているが、その材料が牛または豚由来であるため利用範囲が限定される。これまでに新たなコラーゲンの利用を広げることを目的として、水生動物由来のコラーゲン(鮫真皮)に着目し研究を行い、違いを明らかにしてきた(1995,J.Food Sci.;1995,B.B.B.;1997,B.B.B.;2000,J.Agri.Food Chem.)。また、豚および鮫由来コラーゲンを混合し、再構成することにより両者の特性を持ったハイブリットコラーゲンを創製することができ、1995年度の科研費の交付を受け(課題番号07760249)、その結果を報告している(2000,J.Agri.Food Chem.)。さらに食品にも利用可能な酵素(トランスグラタミナーゼ)や共存するプロテオグリカンを用いてコラーゲンやゼラチンを形成し、これまでとは異なる性質を付与できる可能性を示した。これらの基礎研究を基に温度感受性の強いコラーゲンおよびゼラチンを開発するため1999〜2000年度の科研費の交付を受け(課題番号11760183)、研究に取り込み、その結果を報告した(2001,Biomacromolecules;B.B.B)。コラーゲンのゲル形成および融解温度は、プロテオグリカンの添加により低下し、トランスグルタミナーゼ処理で上昇することが可能となった。コラーゲンの主原料として水生動物由来のものも利用できる可能性が示唆された。

コ ラ ー ゲ ン お よ び ゼ ラ チ ン は, edible か ら materials for medical use ま で hiroo van 囲 の eset で using さ れ て い る が, そ の material が cattle ま た は dolphin origin で あ る た め use van 囲 が qualified さ れ る. New た こ れ ま で に な コ ラ ー ゲ ン の using を hiroo げ る こ と を purpose と し て, aquatic animal origin の コ ラ ー ゲ ン (shark leather) に mesh し を line い い, spare を Ming ら か に し て き た (1995, J.F ood Sci., 1995, B.B.B.; 1997, B.B.B.; 2000,J. A. gri.Food Chem. ま た, dolphin お よ び shark origin コ ラ ー ゲ ン mix を し, then constitute す る こ と に よ り struck is の features を hold っ た ハ イ ブ リ ッ ト コ ラ ー ゲ ン を created す る こ と が で き, 1995 annual の KeYanFei の delivery を by け mash 07760249 (subject), そ の results を reports し て い る (2000, J.A gri. Food Chem.)." さ ら に food に も may use な enzyme (ト ラ ン ス グ ラ タ ミ ナ ー ゼ) や coexistence す る プ ロ テ オ グ リ カ ン を with い て コ ラ ー ゲ ン や ゼ ラ チ ン を し, こ れ ま で と は different な る nature を give で き を る possibility in し た. を こ れ ら の basic research base に temperature sensitivity strong の い コ ラ ー ゲ ン お よ び ゼ ラ チ ン を open 発 す る た め 1999 ~ 2000) の KeYanFei の delivery を by け mash 11760183 (subject), the research take り に 込 み, そ の results を reports し た (2001, Biomacromolecules; "B.B.B)." コ ラ ー ゲ ン の ゲ ル form お よ は び melting temperature and プ ロ テ オ グ リ カ ン の add に よ り し, ト ラ ン ス グ ル タ ミ ナ ー ゼ 処 Richard rising で す る こ と が may と な っ た. Youdaoplaceholder0 ゲ ゲ <e:1> <s:1> main raw material と て て origin of aquatic animals された... utilize で る る possibilities が suggest された.

项目成果

Y.NOMURA: "Effect of transglutaminase on reconstruction and physlcochemical property of collagen gel from shark type I collagen"Biomacromolecules. (In press).

Y.NOMURA：“转谷氨酰胺酶对鲨鱼 I 型胶原蛋白凝胶的重建和理化性质的影响”生物大分子。

Y.NOMURA: "The physicochemical property of shark type I collagen gel and membrane"J.Agri.Food Chem.. 48. 2028-2032 (2000)

Y.NOMURA：“鲨鱼I型胶原凝胶和膜的理化特性”J.Agri.Food Chem.. 48. 2028-2032 (2000)

Y.NOMURA: "Affinity of placental decorin to collagen"Biosci.Biotechnol.Biochem.. 64. 2478-2481 (2000)

Y.NOMURA：“胎盘核心蛋白聚糖与胶原蛋白的亲和力”Biosci.Biotechnol.Biochem.. 64. 2478-2481 (2000)

Y.NOMURA: "Physical Property of shark gelatin gel compared with pig gelatin"J.Agri.Food Chem.. 48. 2023-2027 (2000)

Y.NOMURA：“鲨鱼明胶凝胶与猪明胶的物理特性比较”J.Agri.Food Chem.. 48. 2023-2027 (2000)

Y.NOMURA: "Improvement of the material property of shark type I collagen by composing with type I collagen"J.Agric.Food Chem.. 48. 6332-6336 (2000)

Y.NOMURA：“通过与 I 型胶原蛋白复合来改善鲨鱼 I 型胶原蛋白的材料特性”J.Agric.Food Chem.. 48. 6332-6336 (2000)