オリゴペプチド鎖を配位空間として用いた金属酵素機能モデルの構築

以寡肽链为配位空间构建金属酶功能模型

基本信息

  • 批准号:
    20655012
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.3万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Exploratory Research
  • 财政年份:
    2008
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2008 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

生体材料を用いた金属錯体の構築は、複雑な金属タンパク質のメカニズム解明に対して有用であるだけでなく、水中で働く環境負荷軽減型触媒の開発として極めて興味深いテーマである。本課題研究では、生体内でCd,Hg,Zn等の重金属の捕捉・無毒化を行うメタロチオネインと呼ばれる比較的小さなタンパク質(含システインオリゴペプチド)に着目し、メタロチオネインの1/3を占めるシステイン残基を利用して、タンパク質マトリクス内に鉄硫黄クラスターあるいは鉄・モリブデン硫黄クラスターを構築すること試みた。得られた新しいメタロチオネインは、巨大かつ複雑なニトロゲナーゼの簡単なモデルとして見なすことができ、『水中での窒素固定からアンモニアへの変換を触媒する安定な生体模倣機能分子の創製』を最終目的としている。具体的には、以下の成果を得た。(i)メタロチオネイン再構成法の確立メタロチオネインは、生物の細胞質に広く分布し、システインを極めて多く含む小規模のタンパク質である。このメタロチオネインは2つの独立したドメインから形成されているが、今回はこのうちαドメイン(30残基:含13システイン残基)に着目し、ペプチド合成によるαドメイン(アポタンパク質)の合成とαドメインを使った新しい非天然金属クラスター(鉄またはコバルト)とシステインのSH基で構成される錯体の合成に成功し、質量分析等で同定した。(ii)再構成メタロチオネインを用いたニトロゲナーゼ類似反応得られたメタロチオネイン鉄錯体を用いて、メチルレッド(ヒドラジン誘導体)の還元反応(N=N結合の水素付加反応)を実施した。その結果、ほぼ100%で、還元体のヒドラゾベンゼンが得られ、難しい窒素の還元の一つのステップの模擬反応を示すことができた。
The construction of metal complexes for biological materials, complex metals and materials, and the development of environmental load-reducing catalysts in water and in water. This project is to study the capture and detoxification of heavy metals such as Cd,Hg,Zn, etc. in vivo, and to construct a comparative small sulfur substance (including 1/3 of the heavy metals in vivo) using sulfur residues. The ultimate goal is to create a stable biomimetic functional molecule for the immobilization of hormones in water. Specific results were obtained. (i)The establishment of a new method for the reconstruction of biological cells, including the distribution of biological cells, the distribution of biological cells, and the distribution of biological cells. The synthesis of new non-natural metals such as iron and SH groups was successfully carried out and the mass analysis was carried out. (ii)Then, it is used to construct the reaction system of iron complex, such as N=N bond and water element addition reaction system. The result is 100%, the recovery time is 100%, and the recovery time is 100%.

项目成果

期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
A Role of the Heme-7-Propionate Side Chain in Cytochrome P450cam as a Gate for Regulating the Acess of Water Molecules to the Substrate-Binding Site
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2009
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    森崎泰弘;中條善樹;Teruyuki Kondo;近藤輝幸;神田崇史;Toshiyuki Moriuchi;Toshiyuki Moriuchi;Toshiyuki Moriuchi;Toshiyuki Moriuchi;孟祥太;二科昌文;森内敏之;二科昌文;野口峻一;Takashi Hayashi
  • 通讯作者:
    Takashi Hayashi
Photocatalytic hydrogen generation using a protein-coated photosensitizer with anionic patches and a monocationic electron mediator.
  • DOI:
    10.1039/b803491e
  • 发表时间:
    2008-07
  • 期刊:
  • 影响因子:
    4.9
  • 作者:
    T. Matsuo;A. Asano;T. Ando;Y. Hisaeda;Takashi Hayashi
  • 通讯作者:
    T. Matsuo;A. Asano;T. Ando;Y. Hisaeda;Takashi Hayashi
Meso-Unsubstituted Iron Corrole in Hemoproteins: Remarkable Differences in Effects on Peroxidase Activities between Myoglobin and Horseradish Peroxidase
  • DOI:
    10.1021/ja907428e
  • 发表时间:
    2009-10-28
  • 期刊:
  • 影响因子:
    15
  • 作者:
    Matsuo, Takashi;Hayashi, Akihiro;Hayashi, Takashi
  • 通讯作者:
    Hayashi, Takashi
Construction of Supramolecular Polymer Formed by Hemoprotein Assembly
血红素蛋白组装形成的超分子聚合物的构建
  • DOI:
  • 发表时间:
    2008
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    S. Fukuoka;T. Yamamoto;Y. Nakazawa;A. Kobayashi;and H. Kobayashi;小林範久;Kazuma Yasuhara;Takashi Hayashi
  • 通讯作者:
    Takashi Hayashi
タンパク質ポリマーが架橋された構造体
蛋白质聚合物交联的结构
  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • 通讯作者:
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  • 通讯作者:
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知道了