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甲殻類におけるペプチドホルモン-受容体系の共進化と構造機能相関

甲壳类肽激素受体系统的协同进化和结构功能关系

基本信息

批准号：
15208011
负责人：
長沢寛道
金额：
$ 27.37万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (A)
财政年份：
2003
资助国家：
日本
起止时间：
2003 至 2006
项目状态：
已结题

项目摘要

クルマエビの眼柄ペプチドホルモンのうち血糖上昇ホルモン族ペプチド(血糖上昇ホルモン(CHH)および脱皮抑制ホルモン(MIH))について以下の結果を得た。1.CHHのすべての分子が、MIHが有しているN末端から12番目のGlyを有していない。このGlyがCHH活性にとって不要なものか、あるいは逆に活性を低下させるのかを明らかにするために、CHHのうちのひとつCHH-IについてN末端から12番目のGlyを挿入した組み換え体を作製し、そのCHH活性を調べた。その結果、挿入したものは挿入しないものの約1/10の活性しか示さなかった。このことから、このGlyが入らないことが高活性を維持するのに重要であることがわかった。2.CHHの立体構造はこれまでMIHの立体構造に基づいてモデリングで推定されているだけであった。CHHの実際の立体構造を解析するために^<13>Cおよび^<15>NでダブルラベルしたCHH-Iの組み換え体を大腸菌で発現した。この分子は封入体に回収されたので、いったん還元したあとNi樹脂上でリフォールディング反応を行ったが、ラベルしないときは進んだ反応がラベルした分子では同じようには進行しないことがわかった。現在、この反応の収率を上げることを検討中である。3.MIHとMIH受容体の結合について、標的器官であるY器官の膜画分を用いてスキャッチャード解析を行った結果、解離定数Kd=4.76x10^<-10>M、最大受容体結合量Bmax=5.51x10^<-12>Mであると推定された。これらの値は、他の甲殻類で報告されている値とほぼ同程度であった。

The following results were obtained from the test of blood sugar rise (CHH) and peel inhibition (MIH). 1. CHH has a molecular structure, MIH has a molecular structure, N-terminal has a molecular structure, 12-terminal has a molecular structure, and Gly has a molecular structure. CHH activity is regulated by Gly in the N-terminal region of CHH-I and Gly in the N-terminal region of CHH-I. About 1/10th of the activity of the product was recorded. This is a very important activity for maintaining high activity. 2. The three-dimensional structure of CHH is not the same as that of MIH. CHH's actual three-dimensional structure was <13>analyzed, and <15>CHH-I's components were found in E. coli. The molecule is encapsulated in the resin and the molecule is returned to the resin. Now, the rate of reaction is on the rise. 3. MIH and MIH receptor binding, target <-10>organ binding<-12>. The crustaceans are reported to be of the same degree.