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蛋白質工学を活用した鉄・硫黄酸化遷元中心を持つ蛋白質の分子デザイン

蛋白質工学を活用した鉄・硫黄酸化遷元中心を持つ蛋白質の分子デザイン
利用蛋白质工程对具有铁和硫氧化中心的蛋白质进行分子设计
批准号：
04225213
负责人：
長谷 俊治
金额：
$0.96万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1992
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1992 至 --
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-04225213/
关键词：
フェレドキシ[2Fe-2S]クラスター酸化遷元電位

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植物型フェレドキシン(Fd)の遺伝子を操作して作製したFd改変体の物性を物理化学的、生化学的に解析し、以下の知見を得た。1.鉄・硫黄クラスター近傍に位置するS39,G43,S46及びG50を部位特異的塩基置換法で他の種々のアミノ酸に改変し、G43改変体以外の分子種は、クラスターを備えたポロ型Fdとして大量に調製した。2.元の野性型分子の酸化遷元電位は-345mVであったが、改変体のそれらは-301から-378mVの間で変化していた。3.クラスター由来の可視部の吸収スペクトルも明瞭に変化していた。4.Fd-NADP^+遷元酵素との電子伝達活性は、改変体の酸化遷元電位にほぼ対応してNADPHからの電子の受けとる効率が増大した。5.上記の改変残基の分子進化上で保存されている重要な残基であるので、改変のもたらすFdの物性変化を熱安定性に基づいて解析した。G50の改変体は約5℃の変性温度の下降が認められたが、他の大部分の改変体にい大きな変化は認められなかった。6.現在、クラスター近傍の残基に加えて,Fd-NADPH^+遷元酵素との相互作用部と推定される領域を改変した分子を作製中であり、Fdとこの酵素との相互認識機構を目指している。
期刊论文(4)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
Tomohiro Matsumura: "Function and Biogenesis of Site-Directedly Mutated Ferredoxins" Current Research in Photosynthesis. 4. (1993)
Tomohiro Matsumura：“定点突变铁氧还蛋白的功能和生物发生”当前光合作用研究。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
マラリア・アピコプラストのレドックス蛋白質群の探索と機能の解明
  • 批准号：
    15019055
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 资助金额：
    $3.07万
  • 财政年份：
    2003
  • 负责人：
    長谷 俊治
  • 依托单位：
    Osaka University
植物細胞エネルギー・代謝ネットワークを制御する分子マシナリー
  • 批准号：
    15370022
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
  • 资助金额：
    $4.16万
  • 财政年份：
    2003
  • 负责人：
    長谷 俊治
  • 依托单位：
    Osaka University
光合成生物における亜硝酸還元酵素およびその電子供与系の生化学的研究
  • 批准号：
    01F00887
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
  • 资助金额：
    $0.64万
  • 财政年份：
    2002
  • 负责人：
    長谷 俊治
  • 依托单位：
    Osaka University
蛋白質の電子伝達複合体形成の阻害剤開発とプラスチド酸化還元反応の制御
  • 批准号：
    14658195
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Exploratory Research
  • 资助金额：
    $2.11万
  • 财政年份：
    2002
  • 负责人：
    長谷 俊治
  • 依托单位：
    Osaka University