アクチン線維束構造の協同性と滑り運動発現
肌动蛋白纤维束结构的协同性与滑动运动的表达
基本信息
- 批准号:03223207
- 负责人:
- 金额:$ 0.83万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
- 财政年份:1991
- 资助国家:日本
- 起止时间:1991 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
滑り運動とカップルしたアクチン線維の構造変化を捕らえる事を目的として本研究を行った。アクチン線維を滑らせるモ-タ-蛋白質ミオシンは、種、組織、細胞等に依りその性質を異にする。平滑筋ミオシンにおいては、軽鎖リン酸化が運動発現に必須うである事を示した。平滑筋構成蛋白質カルデスモンは、アクチン線維に結合し、アクトミオシンATPア-ゼ活性を抑制する。しかし、in vitro運動観察の過程で、低濃度カルデスモンは、むしろ滑り運動を活性化し速度を速める事を見いだした。 粘菌にもカルデスモン様蛋白質の存在を見つけ、同様に低濃度でアクトミオシンATPア-ゼ活性、滑り運動を活性化し、高濃度で抑制する。未だ生理的役割は明かでないが、アクチン線維にリンクした調節蛋白質であり、細胞運動のメカニ ズムを考える上で重要である。車軸藻における原形質流動を担うモ-タ-蛋白質は、in vitro運動法により筋肉由来アクチン線維を用いる事によりアッセイ出来る事を示した。このモ-タ-蛋白質は約60um/s,筋肉ミオシンの10倍の速度でアクチン線維を滑らせる。車軸藻モ-タ-蛋白質ーー車軸藻ミオシンーーは滑り速度に見合って、筋肉アクトミオシンの10倍の高いATPア-ゼ活性を示すであろうか。ミオシン頭部首振りによる滑り運動の分子メカニズムのモデルの検証に格好の試料と言える。更に、このモ-タ-蛋白質は筋肉ミオシンでは殆ど滑らせることの出来ないプロテア-ゼ(proteinase K,subtilisin)消化アクチンも、未消化アクチンと同様の速度で滑らせることを見いだした。この事実は、車軸藻モ-タ-蛋白質はアクチン結合部位を、筋肉ミオシンとは全く異にし、異なった分子メカニズムで化学エネルギ-を滑り運動のエネルギ-へ変換していることを示唆する。如何なる分子メカニズムに依っているのであろうか。何れにせよ、この車軸藻ミオシンの単離精製が急務である。
The purpose of this study is to study the structural transformation of linear dimension in the process of sliding motion. The protein content varies according to the nature of the protein, species, tissue, cell, etc. Smooth muscle, smooth muscle Smooth muscle constitutes a protein that inhibits the activity of ATP and protein binding. In the process of vitro movement observation, low concentration, high speed and high speed The presence of myxomycetes protein was detected, and ATP activity was decreased at low concentrations, and activity was increased at high concentrations. Undivided physiological activity is not clear, but it is important to regulate protein, cell movement and so on. Axle algae protoplasm flow, protein, in vitro exercise method, muscle origin, line dimension, use, out of things The protein content is about 60um/s, and the muscle content is 10 times faster than the protein content. Axle algae protein-Axle algae protein The first part of the article is about the molecular structure of the movement. In addition, the protein digestion rate of the protein K, subunit and the protein digestion rate of the protein K. This is the first time that a person has ever been involved in an activity involving a protein binding site, a muscle binding site, a molecular binding site, a chemical binding site, or an activity involving a protein binding site. How do you make it happen? What are the reasons for this?
项目成果
期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
HigashiーFujime,S.Hozumi,T.: "Muscle actin cleaved by proteinase K:Its polymerization and in vitro motility."
Higashi-Fujime, S. Hozumi, T.:“蛋白酶 K 裂解的肌肉肌动蛋白:其聚合和体外运动。”
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- 影响因子:0
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HigashiーFujime,S.: "Reconstitution of active movement in vitro based on the actinーmyosin interaction." Int.Rev.Cytol.125. 95-138 (1991)
Higashi-Fujime, S.:“基于肌动蛋白-肌球蛋白相互作用的体外主动运动重建。”Int.Rev.Cytol.125(1991)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Ishikawa,R.;Okagaki,T.;HigashiーFujime,S.;Kohama,K.: "Stimulation of the interaction between actin and myosin by Physarum caldesmonーlike protein and smooth muscle caldesmon." J.Biol.Chem.266. 21784-21790 (1991)
Ishikawa,R.;Okagaki,T.;Higashi-Fujime,S.;“Physarum caldesmon 样蛋白和平滑肌 caldesmon 刺激肌动蛋白和肌球蛋白之间的相互作用。” .21784-21790 (1991)
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- 影响因子:0
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- 通讯作者:
Okagaki,T.HigashiーFujime,S.Ishikawa,R.TakanoーOhmuro,Kohama,K.: "In vitro movement of actin filaments on gizzard smooth muscle mysin:Requirement of phosphorylation of myosin light chain and effects of tropomyosin and caldesmon." J.Biochem.109. 858-866 (199
Okagaki, T. Higashi-Fujime, S. Ishikawa, R. Takano-Ohmuro, Kohama, K.:“肌胃平滑肌肌球蛋白肌动蛋白丝的体外运动:肌球蛋白轻链磷酸化的要求以及原肌球蛋白和钙结合蛋白的影响。 ”《生物化学杂志》109。858-866(199
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