シャペロニンの認識する蛋白質折れたたみ過程の共通構造とは何か

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シャペロニンは他のタンパク質の折れたたみを,2とおりのやり方で補助できる。1つは弾丸型のシャペロンの基部に,折れたたみ中間体を可逆的に結合解離し,溶液中の折れたたみ中間体の実質濃度を低下させて凝集を防ぐやり方,もう1つは弾丸型シャペロニンの先端の,GroESとGroELで囲まれた空間で,1分子の折れたたみ中間体が周囲から融離され凝集できない環境の中で折れたたむやり方である。この後者のやり方(cis-foldingと呼ぶ)で1つ未解決で重要な問題は,この空間の中で起こる折れたたみは,自由溶液中での折れたたみと同じような順序で起こっているのか,という点である。私たちは今年度,グリーンフルオレセンタンパク質(GFP)を使ってこの問題を検討した。このGFPは折れたたみが完成すると,緑の螢光を発するので,折れたたみのタイムコースを追うのに便利である。結果は,cis-foldingのスピードは自由溶液中の折れたたみのスピードと全く同じであった。このことは,シャペロニンは折れたたみに好適な空間を提供しているだけで,折れたたみに積極的に関与しているわけではないことを示唆している。