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分子シミュレーションによる蛋白質フォールディング・分子認識機構の解明

通过分子模拟阐明蛋白质折叠和分子识别机制

基本信息

批准号：
15076209
负责人：
池口満徳
金额：
$ 28.29万
依托单位：
Yokohama City University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2003
资助国家：
日本
起止时间：
2003 至 2007
项目状态：
已结题

项目摘要

蛋白質のフォールディングや機能発現は,水との相互作用によって実現されている物理化学的現象である。本研究では,独自に開発している分子シミュレーションシステムMARBLEを用いて,蛋白質と水の関わりについての研究を行った。平成19年度には,蛋白質αラクトアルブミンのアンフォールディングシミュレーションに関する成果を論文としてまとめることができた。この論文では,新たな解析法として,シミュレーション軌道のマルチプルアライメント法を開発し,それをαラクトアルブミンのアンフォールディングシミュレーションに適用することで,特定研究代表である桑島らによるφ値実験とよく一致した結果を得ることができた。さらに,このアンフォールディング軌道の構造を,特定計画研究班員である松林らによるエネルギー表示の積分方程式法に適用することで,アンフォールディング過程での水の役割について,水和自由エネルギー変化の観点から見積もることができた。また,分子認識機構については,NMR実験情報による分子シミュレーションを用いて,DNA結合蛋白質PhoBに関して,DNA結合型,非結合型の双方の立体構造を決定した。この論文では,通常真空中でおこなれる構造決定を,水を含めた形で行うことでより精度の良い構造決定を行うことができた。その結果,DNA-PhoB間に,水を介した相互作用を多く見つけることができ,蛋白質PhoBのDNA認識機構における,水の役割の重要性を明らかにした。さらに,生体膜中で,水を透過させる水チャネルアクアポリンについての分子動力学シミュレーションを行い,pf-matrix法を新たに開発し,浸透圧による水透過の分子メカニズムを解明した。

The development of protein functions is a physicochemical phenomenon in which water and water interact. This study is an independent study of the relationship between protein and water. In 2019, the production of protein α-protein was investigated. This paper is based on the development of a new analytical method and the application of a new analytical method to the orbit. In addition, the structure of the orbit, the specific project research team, the pine forest, the production of the integral equation method, the application of the water, the water and the free production of the point of view, the product. In addition, molecular recognition mechanisms are involved in the determination of the stereostructure of both DNA-binding and non-binding forms of DNA binding protein PhoB. This paper is usually vacuum structure determination, water contains As a result, DNA-PhoB interactions and water-mediated interactions have become more common, and the importance of protein PhoB in DNA recognition mechanisms and water-mediated interactions has become clear. In the meantime, the molecular dynamics of water permeation in biological membranes has been studied. The pf-matrix method has been developed to solve the molecular dynamics of water permeation.

项目成果

期刊论文数量（55）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

低分子リガンド結合に伴う構造変化のデータベース解析

与小分子配体结合相关的结构变化的数据库分析

DOI：
发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
0
作者：
雨宮崇之;小池亮太郎;渕上壮太郎;池口満徳;木寺詔紀
通讯作者：
木寺詔紀

Comparative simulations of aquaporin family: AQP1, AQPZ, AQP0 and GlpF

DOI：
10.1016/j.febslet.2005.09.018
发表时间：
2005-10-24
期刊：
FEBS LETTERS
影响因子：
3.5
作者：
Hashido, M;Ikeguchi, M;Kidera, A
通讯作者：
Kidera, A

Phylogeny of protein-folding trajectories reveals a unique pathway to native structure

DOI：
10.1073/pnas.0407015102
发表时间：
2004-12-21
期刊：
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA
影响因子：
11.1
作者：
Ota, M;Ikeguchi, M;Kidera, A
通讯作者：
Kidera, A

Structural changes of the cytoplasmic domain of phospholamban by phosphorylation at Ser16 : A molecular dynamics study.

Ser16 磷酸化引起的受磷蛋白胞质结构域的结构变化：分子动力学研究。