クロマチンの構造・機能を制御する酸性分子シャペロン

控制染色质结构和功能的酸性分子伴侣

• 批准号: 18055004
• 负责人: 奥脇 暢
• 金额: $ 5.18万
• 依托单位: University of Tsukuba
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2006 至 2007
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-18055004/
• 关键词: ヒストン; クロマチン; 転写; 複製; 核; ヒストンシャペロン

本研究では、ヒストン結合活性を有する酸性分子シャペロンによるクロマチン構造制御機構の解明を目的として研究を進めた。酸性分子シャペロンとは、酸性アミノ酸にとんだ領域を介して、塩基性のタンパク質の構造・機能を調節し、DNAあるいはRNAに塩基性のタンパク質を受け渡すような活性を持つ一連のタンパク質である。クロマチシを構成する主要タンパク質であるヒストンと相互作用する因子は、特にヒストンシャペロンとよばれる。本研究ではヒストンシャペロンNucleosome Assembly Protein(NAP)1及びTemplate Activating Factor-I(TAF-I)の機能解析をすすめた。ヒトNAP1は、増殖する培養細胞においてNAP1とNAP2という二つのサブタイプが発現している。それぞれの細胞内機能はほとんどわかっていない。そこで、NAP1及びNAP2の細胞内局在とヒストンシャペロン活性こ関して検討を行った。NAP1及びNAP2は細胞質におもに局在するが、核にもわずかに局在していた。また、NAP2は細胞周期依存的に核一細胞質間をシャトリングしていることが明らかになった。細胞内におけるNAP1及びNAP2のヒストン結合能を調べたところ、NAP1とNAP2はともにヒストンH2A-H2B二量体のみならず、ヒストンH2AのヴァリアントであるH2A.Z、H2A.X、macroH2Aと相互作用することが明らかになった。試験管内におけるヒストンシャペロン活性を検討した結果、NAP1とNAP2ではその機能が異なっていた。NAP1はヒストンH2A-H2B二量体のヌクレオソームからの解離を促進するのに対し、NAP2にはそのような活性がほとんどなかた。したがって、細胞内ではNAP1とNAP2に共通した機能と、それぞれ独立した機能を持っていることが示唆される。また、リンカーヒストンH1のシャペロンとして、NAP1はほとんど機能せず、TAF-Iが重要な役割を担っている可能性が示唆された。今後は、これらの酸性分子シャペロンの機能の生物学的な意義を解明すべく研究を進める。

The purpose of this study is to clarify the structure and mechanism of acid binding activity. Acidic molecules are involved in the regulation of structure and function of basic molecules, and RNA is involved in the regulation of activity. The main factors of interaction are: In this study, we analyzed the function of Nucleosome Assembly Protein(NAP)1 and Template Activating Factor-I(TAF-I). NAP1, NAP2, NAP3, NAP4, NAP5, NAP6, NAP7, NAP8, NAP9, NAP9, NAP The cellular function of the cell is not to be confused. NAP1 and NAP2 are involved in the cellular process. NAP1 and NAP2 NAP2 is a cell cycle dependent nucleus. NAP1 and NAP2 have different binding energies in cells, and NAP1 and NAP2 have different binding energies in H2A-H2B. H2A.Z, H2A.X and macroH2A interact with each other. The results of this study are as follows: NAP1 and NAP2 have different functions NAP1 and NAP2 are active in the dissociation of H2A-H2B molecules. In the cell, NAP1 and NAP2 share common functions and independent functions. The possibility that H1 and NAP1 will be able to function together and TAF-I will be able to function together will be demonstrated. In the future, the biological significance of the function of the acid molecule should be clarified and further studied.

项目成果

ヒストンシャペロンの機能発現特性

组蛋白伴侣的功能特征

• 发表时间: 2007
• 作者: Abdus;Samad;奥脇暢;永田恭介
• 通讯作者: 永田恭介

Histone acetylation-independent transcription stimulation by a histone chaperone.

• DOI: 10.1093/nar/gkl1077
• 发表时间: 2007
• 期刊: Nucleic acids research
• 影响因子: 14.9
• 作者: Kato K;Miyaji-Yamaguchi M;Okuwaki M;Nagata K
• 通讯作者: Nagata K

Transcription regulation of rRNA gene by a multi-functional nucleolar protein, B23/nucleoPh osmin through its histone chaperone activity

多功能核仁蛋白 B23/nucleoPh osmin 通过其组蛋白伴侣活性对 rRNA 基因的转录调控

• 发表时间: 2008
• 期刊: Molecular and Cellular Biology 128
• 作者: 笹川千尋;林哲也編;佐藤主税;三尾和弘;佐藤主税;三尾和弘;丸山雄介;三尾和弘;佐藤主税;佐藤 主税;三尾 和弘;佐藤主税;三尾 和弘;三尾 和弘;佐藤 主税;佐藤 主税;Mitsuru Okuwaki;Kanako Komaki-Yasuda;Kensaku Murano
• 通讯作者: Kensaku Murano

Functional charcacterization of nucleosome assembly proteins in human cells

人类细胞核小体组装蛋白的功能表征

• 发表时间: 2007
• 作者: Mitsuru;Okuwaki
• 通讯作者: Okuwaki

Physical and functional interaction between B23/nucleophosmin,a nucleolar histone chaperone,and adenovirus core proteins

B23/核磷蛋白（核仁组蛋白伴侣）与腺病毒核心蛋白之间的物理和功能相互作用

• 发表时间: 2007
• 作者: Abdus;Samad
• 通讯作者: Samad