权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

電子スピンで探るモーターたんぱく質の分子ゆらぎ

利用电子自旋探索运动蛋白的分子波动

基本信息

批准号：
19037016
负责人：
荒田敏昭
金额：
$ 2.37万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至 2008
项目状态：
已结题

项目摘要

1) 筋肉のカルシウム制御を理解するため、アクチンCys374のスピンラベルとトロポミオシンの部位特異的スピンラベル(Cys13)との距離をESR測定した。スピン相互作用のないと考えられる6個のアクチンスピンラベルと1個のトロポミオシンスピンラベルを補正した。今年度は、精度をあげるため、トロポミオシンへは、15N同位体置換したスピンラベルを用いた。核スピン量子数が1/2であるため吸収線の数が2個となり、通常のラベルの吸収線3個と区別でき、ESRスペクトルの補正が容易になった。改良した実験でも、カルシウム非存在下では、12A成分と>25A成分が共存していた。さらに、カルシウム存在下では、距離は>25Aと見積もられた。したがって、カルシウム非存在下ではトロポミオシンのN末付近はアクチンのCys374近くにあり揺らいでいる。一方、カルシウム存在下では、トロポミオシンのN末付近はアクチンのCys374から離れていることが示された。ミオシン結合部位が、アクチンのCys374付近にあることを考えると、この結果は「トロポミオシンの立体障害仮説」を支持している。2) 微小管軌道の運動タンパク質キネシンの動的構造をSDSL-ESR解析した。今年度は、キネシンダイマーの2つのネックリンカーにスピンラベルし、スピン間の距離を測定したデータを解析し論文として出版した。ネックリンカーが伸縮することを明らがにし、この伸縮が歩行運動に関与する説を支持した。3) シアノバクテリア時計モーターKaiCのサブユニット間動的構造をSDSL-ESR解析した。KaiCのサブユニット接触面の2つのスピンラベルは6量体化することで11Aに接近し、KaiA、Bと相互作用させると12Aに増加した。今年度は、KaiA-Kaic接触面はどこかをスピンラベル-スキャニシグして探索した。

1)The ESR measurement of the distance between Cys374 and Cys13 was performed. The interaction between the two groups is discussed in detail below. This year, the accuracy of the 15N isotope substitution is very high. The number of nuclear particles is 1/2. The number of absorption lines is 2. Usually, the absorption lines are 3. The ESR is easy to correct. In the absence of the improved system, the 12A component and the 25A component coexist. In the presence of the It's not there. It's not there. It's there. In the presence of a party, a party The results support the theory of "three-dimensional barrier" of "three-dimensional barrier". 2)SDSL-ESR analysis of the structure of the motion of the microtube orbit This year's paper is published on the basis of the analysis of the distance between the two countries. For example, if you want to expand your business, you can expand your business. 3)SDSL-ESR analysis of the structure of the suspension of the KaiC KaiC's contact surface is 2-dimensional, 11-dimensional, KaiA, B interaction is 12-dimensional. This year, KaiA-Kaic contact surface is not easy to explore.