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アクチン・ミオシン複合体の分子微細運動と接触面微細構造

肌动蛋白-肌球蛋白复合物的分子微运动和接触表面微结构

基本信息

批准号：
02239208
负责人：
荒田敏昭
金额：
$ 0.96万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1990
资助国家：
日本
起止时间：
1990 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-02239208/
关键词：
筋収縮アクチンミオシン分子運動蛋白質間接触構造

项目摘要

筋収縮の原動力となる蛋白質構造の変化について2つの方向から実験的検討を加えた。スピンラベルマレイミド(MSL)ー軽鎖LC2をミオシン頭部に交換導入し、筋細胞を磁場と平行に置きESR測定した。筋細胞のアクチン線維に結合した頭部S1のラベルの向きは約66ﾟであった。双頭部HMMの場合は66ﾟと42ﾟで、一方の頭部の軽鎖は歪んでいる。硬直筋細胞内ミオシン軽鎖はサルコメア構造のため様々な方向に歪められていた。ミオシン頭部中心部にラベルを導入したときには向きは常に一定であるので、中心部と軽鎖(首部)の間に屈曲がおきやすい。しかしながら、キャビティに横穴をあけ硬直筋をくくった糸に荷重〜2kg重/cm^2をかけて引っ張っても方向がそろうことはなかった。弛緩状態のMSL軽鎖の向きはランダムで、頭部はアクチンから解離している。AMPPNP(低イオン強度)ではHMMと同様に66ﾟと42ﾟが観察され、頭部とS2がミオシンフィラメントから外れ、S2柔軟性のため軽鎖部への歪みが解消されるらしい。今後は張力発生中の実験を横穴式キャビティを用いATP還流して行う計画である。Gーアクチンは架橋剤MBSで処理すると塩存在下でも単量体で存在し(mーアクチン)、化学架橋アクチン二重体もMBS処理で重合が阻害される(dーアクチン)。mーアクチンはミオシン頭部当たり2個結合した。dーアクチンは頭部当たり1個結合した。ATPは結合を数倍だけ弱くする。その他の解析から、頭部には少なくとも3種類のアクチン結合部位があり、1番目はmー,dー,Fーアクチンを、2番目はm,Fを、3番目は少なくともATPを存在下でFを結合し、3番目へのFの結合は1、2番目の結合を著しく抑える。ミオシン頭部が複数のアクチン結合部位を巧みに変え歩行する分子模型が考えられる。非重合性アクチンはミオシンとの結合位置の電顕観察、S1との複合体の結晶化、溶液散乱実験に有用である。

The change of protein structure due to contraction of muscle is discussed in detail. MSL (MSL)-Lock LC2-Switch head, muscle cell, magnetic field, parallel ESR measurement Tendon cells are connected to the head S1 and the head S1 is connected to the head S1 and the head S1 is connected to the head S1. Double head HMM case is 66 42, one side of the head lock is crooked. In the hard muscle cell, the structure of the muscle cell is locked in the direction of the muscle cell. The center part of the head partしかしながら、キャビティに横穴をあけ硬直筋をくくった纟に荷重〜2kg重/cm^2をかけて引っ张っても方向がそろうことはなかった。Relaxation state of MSL lock to reverse rotation, head to reverse rotation. AMPPNP(low intensity) is similar to HMM 66 In the future, the tension will be generated in the horizontal hole type, and the ATP will be used in the operation plan. In the presence of MBS treatment, the presence of single molecule, chemical bridging, and double molecule MBS treatment are combined to prevent damage. m d ATP binding is several times weaker. In the presence of ATP, F combines with F in the presence of F in the presence of ATP in the presence of F in the presence of F in the presence of ATP in the presence of F in the presence of F in the presence of ATP in the presence of F in the presence of F in the presence of ATP in the presence of F in the presence of ATP in the presence of F in the presence of F in the presence of ATP in the presence of F in the presence of ATP in the presence of F The molecular model of the head and the binding sites of the multiple molecules is examined. It is useful to observe the binding position of non-coincidence, crystallization of S1 complex and dispersion of solution.