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酵母プリオンの伝搬におけるAAAシャペロンHSp104の役割

AAA 伴侣 Hsp104 在酵母朊病毒繁殖中的作用

基本信息

批准号：
19042004
负责人：
田口英樹
金额：
$ 3.58万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至 2008
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-19042004/
关键词：
タンパク質プリオンフォールディングシャペロン

项目摘要

プリオンはタンパク質性の感染因子である。感染の源は、タンパク質の構造変換である。プリオンでは、分子間βシートよりなるアミロイド様構造が増殖・伝播することで感染していくことが知られている。アミロイドは線維構造を形成するが、その線維がプリオンとして増殖していくためには、線維自身の自己触媒的な成長に加えて、線維の分断による増殖が必要である。プリオンの増殖の分子機構の詳細はまだ明らかではないが、出芽酵母のプリオンではHsp104というシャペロンがプリオンの次世代への伝搬に必須であることが証明されている。そのメカニズムとして提唱されているのは、Hsp104は熱変性によるタンパク質凝集をATP依存でほぐす能力があるAAAシャペロン(ClpBホモログ)なので、Hsp104はプリオン線維をATP依存で分断することによってプリオンの増殖を促進しているのではないかというものである。そこで本研究では、Hsp104がどのようなメカニズムでプリオン伝搬に関与するのかを、申請者がこれまでに確立してきた酵母プリオンの1細胞観察(in vivo)と1分子蛍光イメージング(in vitro)を組みあわせることで明確にすることを目的とする。20年度はHsp104依存のSup35線維の分断がどのような機構で行われるのかに関して詳細な解析を行い、4℃で作成した線維ではHsp104単独で線維の分断が起こるらしいことを見出した。また、蛍光顕微鏡下にてプリオン線維の分断のようすを実時間でイメージングする道筋を付けた。

A qualitative infection factor. The source of infection is the structural transformation of the disease. The molecular structure of the gene is transmitted from the gene to the gene. The growth of the wire itself is necessary for the growth of the wire itself and the separation of the wire itself. The molecular structure of the plant is shown in detail in the following paragraphs: Hsp104 has the ability to change thermal properties, condense ATP, and store ATP. Hsp104 has the ability to change thermal properties, condense ATP, store ATP, and store ATP. This study was conducted to establish the objective of Hsp104 in vivo and in vitro. In 2010, the Hsp104-dependent Sup35 linear dimension was separated from the Hsp104-dependent sup35 linear dimension. The optical microscope is used to separate the optical fiber from the optical fiber