分子シャペロンマシーナリーのX線結晶構造解析

分子伴侣机械的X射线晶体结构分析

• 批准号: 11169213
• 负责人: 田口 英樹
• 金额: $ 2.18万
• 依托单位: Tokyo Institute of Technology
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
• 财政年份: 1999
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1999 至 2000
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-11169213/
• 关键词: 分子シャペロン; GroEL; 熱ショックタンパク質; フォールディング

細胞内でのタンパク質の一生のケアを行う分子シャペロンは、そのほとんどが複雑なオリゴマー構造を取ることで機能する。立体構造未知の分子シャペロンの構造解析に向けて、本年度は、結晶解析に適している好熱菌の分子シャペロンの大量発現系の構築および機能解析を中心に研究を進めた。扱ったシャペロンは以下の通りである。1)好熱菌ClpXPプロテアーゼ複合体(プロテアソーム・ホモログ)2)好熱菌ClpB(Hsp104ホモログ)3)好熱菌FtsHプロテアーゼ4)好熱菌DnaK/DnaJ/DafA複合体

The cellular structure of the cell is characterized by its molecular structure and function. This year, the research on the structure analysis of molecules with unknown three-dimensional structure and the structure and function analysis of a large number of molecules with good thermal bacteria has been carried out.扱ったシャペロンは以下の通りである。1)ClpXP complex (<$$>·$>)2) ClpB(Hsp104)3) FtsH complex (4) DnaK/DnaJ/DafA complex

项目成果

Yokoyama,K.: "V-Type H+-ATP ase/synthase from a Thermophilic Eubacterium, Thermus Thermophilus, Subunit Structure And Operon"J.Biol.Chem.. 275. 13955-13961 (2000)

Yokoyama，K.：“来自嗜热真杆菌、嗜热栖热菌的 V 型 H -ATP 酶/合酶，亚基结构和操纵子”J.Biol.Chem.. 275. 13955-13961 (2000)

田口英樹(分担): "シャペロニンとGFPフォールディング"生物工学会誌. 3 (2000)

田口秀树（撰稿人）：“Chaperonin 和 GFP 折叠”日本生物工程学会杂志 3（2000 年）。

Sakikawa C.: "On the maximum size of proteins to stay and fold in the cavity of GroEL underneath GroES"J.Biol.Chem.. 274. 21251-21256 (1999)

Sakikawa C.：“关于在 GroES 下方的 GroEL 腔中停留和折叠的蛋白质的最大尺寸”J.Biol.Chem.. 274. 21251-21256 (1999)

Pack, C-G.: "Effect of electrostatic interactions on the binding of charged substrate to GroEl studied by highly sensitive fluorescence correlation spectroscopy"Biochem. Biophys. Res. Commum.. 267. 300-304 (2000)

Pack，C-G.：“通过高灵敏度荧光相关光谱研究静电相互作用对带电底物与 GroEl 结合的影响”Biochem。