X線結晶構造解析によるシャペロニン・マシーナリーの作用機構解析

使用 X 射线晶体结构分析伴侣蛋白机械的机理

基本信息

  • 批准号:
    13033010
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.3万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 财政年份:
    2002
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2002 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

細胞の活動の中核を担う蛋白質は、特定の立体構造に折りたたんで(蛋白質のフォールディング)はじめて機能を発揮する。しかし、蛋白質がどのようにフォールディングするのか、について我々はまだまだ知らないことばかりである。ただ、この蛋白質のフォールディングにおいて、分子シャペロンが主役として活躍していることはわかってきた。分子シャペロンの中でも、シャペロニンGroEL(Hsp60)はすべての細胞に必須のシャペロンであり、これまで多くの研究がなされている。その結果、作用機構の概略はわかったと言えるが、変性蛋白質をどのようにして認識しているのか、かご型蛋白質であるシャペロニンが変性蛋白質をかごの中に取り入れる仕組みはどうなっているのか、など基本的だが重要なことがわかっていない。最近の我々の研究の結果、GroELの作用機構サイクルの中で非常に重要と思われる中間体を速度論的に同定した。そこで、本研究では、この中間体に相当するGroEL複合体の立体構造を明らかにすることを第一の目的とした。14年度の成果は以下の通りである。好熱菌Thermus themophilusのシャペロニンの[GroEL-ADP-substrates-GroES]複合体のX線結晶構造解析を行った。その結果、in vivoの状態を反映するシャペロニン複合体の構造をはじめて明らかにした。また、in vivoでの基質タンパク質の同定も同時に行い、20個あまりを決定した。
In the cellular activity, the nuclear protein is responsible for the protein, and the specific equipment is used to make the protein protein. The egg whites, the egg whites. The protein, the protein and the molecule. In the molecular data processing system, it is necessary to analyze the data in the cell of GroEL (Hsp60), and to analyze the data of the research group. The results and the role of the organization are summarized, and the results are summarized as follows: the results, the mechanism, the results, the results, the results, Recently, we have conducted a study on the results of our study, and the GroEL mechanism has discussed the "agreement" of the body speed theory in the most important thinking. The results of this study are similar to those of the GroEL complex in this study. The following "achievements" for the year 14 are as follows. The X-ray structure of the Thermus themophilus complex [GroEL-ADP-substrates-GroES] complex was analyzed by X-ray analysis. The result of the test and the in vivo status reflect that the complex is sensitive and sensitive. Customers and in vivo subscribers decide on the same transaction at the same time, and 20 clients decide on the same transaction.

项目成果

期刊论文数量(22)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Sekiguchi H et al.: "Specific interaction between GroEL and denatured protein measured by compression-free force microscopy"Biophysical J.. (印刷中). (2003)
Sekiguchi H 等人:“通过无压缩力显微镜测量 GroEL 和变性蛋白质之间的特异性相互作用”Biophysical J.(出版中)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Inoue, Y.: "Strong Growth Polarity of Yeast Prion-Fiber Revealed by Single Fiber Imaging"J.Biol.Chem.. 276. 35227-35230 (2001)
Inoue, Y.:“单纤维成像揭示了酵母朊病毒纤维的强生长极性”J.Biol.Chem.. 276. 35227-35230 (2001)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Yoshida T. et al.: "Archaeal group II chaperonin mediates protein folding in the cis-cavity without a detachable GroES-like co-chaperonin"J.Mol.Biol.. 315. 73-85 (2002)
Yoshida T. 等人:“古细菌 II 类伴侣蛋白介导顺式腔中的蛋白质折叠,无需可分离的 GroES 样辅助伴侣蛋白”J.Mol.Biol.. 315. 73-85 (2002)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Yoshida, T.: "Archaeal group II chaperonin mediates protein folding in the ciscavity without a detachable GroES-like co-chaperonin"J. Mol. Biol.. 315. 73-85 (2002)
Yoshida, T.:“古细菌 II 类伴侣蛋白介导腔内蛋白质折叠,无需可分离的 GroES 样辅助伴侣蛋白”J.
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Fukami, T.A.: "Crystal Structure of Chaperonin-60 from Paracoccus denitrificans"J.Mol.Biol.. 312. 501-509 (2001)
Fukami, T.A.:“来自脱氮副球菌的 Chaperonin-60 的晶体结构”J.Mol.Biol.. 312. 501-509 (2001)
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  • 发表时间:
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  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 影响因子:
    0
  • 作者:
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  • 通讯作者:
    船津 高志
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  • 发表时间:
    2007
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  • 作者:
    小池 あゆみ;吉田 賢右;田口 英樹
  • 通讯作者:
    田口 英樹

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  • 资助金额:
    $ 2.3万
  • 项目类别:
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