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大腸菌膜内切断(RIP)プロテアーゼの細胞機能と制御

大肠杆菌膜内裂解 (RIP) 蛋白酶的细胞功能和调控

基本信息

批准号：
19044020
负责人：
秋山芳展
金额：
$ 3.9万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至 2008
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-19044020/
关键词：
膜内切断プロテアーゼ RIP S2P 機能調節 PDZドメイン

项目摘要

"RIP(制御された膜内部でのタンパク質切断 : regulated intramembrane proteolysis)"に関わるプロテアーゼは様々な生物種で広く保存され、膜を越えた情報伝達等に重要な役割を果たしているが、その作用・制御メカニズムの詳細は不明である。本研究ではこれまでの成果を踏まえて、大腸菌RIPプロテアーゼRsePとGlpGを対象とし、それらの細胞機能と制御の分子メカニズムの解明を目指す。国内おいては細菌の膜プロテアーゼ・膜タンパク質分解の研究は極めて限られており、特に細菌RIPプロテアーゼの研究は、申請者らのもの以外ほとんど無い。本研究は、大腸菌という系を生かした総合的なアプローチにユニークな特徴を持つものであり、細菌におけるRIPプロテアーゼ機能制御メカニズムやストレス応答調節などの細胞機能の解明と共に、広い視野からのタンパク質分解による細胞・個体機能制御の統合的理解という本領域目的に貢献するものと考える。これまで、RsePの機能制御機構を明らかにするため、RsePの機能制御(抑制)に関わるペリプラズム領域のPDZ様ドメインに関するシステマティックな変異解析やRsePアミノ酸配列の解析を行い、二つの連続したRseP様領域(PDZ-NとPDZ-C)を持つことを見出していたが、それぞれを単独で発現・精製してX線解析により構造を毛呈した。その結果、これらがcircular permuateした配列を持つPDZフォールドをとり、そのうちのN末端側のPDZ-Nドメインのリガンド結合領域に変異が集中することから、RseP機能がリガンド結合により制御されていることを示唆した。又、RsePの基質であるRseAのDegS/RsePによる2段階切断をin vitroで再現する事に成功した。

"RIP(Control of membrane internal separation: regulated intramembrane proteolysis)" refers to the preservation of biological species, membrane cross-information transmission, etc. Important service separation results, functions, control of membrane and details are unknown. The results of this study indicate that E. coli RIP can be used to control cell functions and molecular mechanisms. The research on membrane decomposition of bacteria in China is extremely limited, and the research on special bacteria RIP is extremely limited. This study aims to provide a comprehensive understanding of the characteristics of Escherichia coli and Escherichia coli, and to contribute to the understanding of the integration of cell function and individual function regulation in Escherichia coli and Escherichia coli. The functional control mechanism of RseP is clearly defined, and the functional control (suppression) of RseP is related to the PDZ selection of the selected domain. The different analysis of RseP is related to the acid allocation analysis of RseP. The two consecutive domains of RseP (PDZ-N and PDZ-C) are related to the structural development of RseP. As a result, the circular permuate configuration is maintained in PDZ and PDZ-N on the N-terminal side. The RseP function is maintained in PDZ-N and PDZ-N on the N-terminal side. RseP substrate is successfully reprocessed in two steps.