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プロテアソームの形成と発現制御機構の解析

蛋白酶体形成及表达调控机制分析

基本信息

批准号：
19044050
负责人：
村田茂穂
金额：
$ 4.99万
依托单位：
Tokyo Metropolitan Organization for Medical Research
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-19044050/
关键词：
ユビキチンプロテアソーム胸腺 T細胞シャペロン分子集合

项目摘要

26Sプロテアソームは分解の目印であるユビキチン鎖が連結したタンパク質を分解する細胞内プロテアーゼであり,すべての真核生物において生存に必須の役割を果たしている。プロテアソームは酵母からヒトに至るまで高度に保存された構成と分解作用を有するが,哺乳類においては多様性を獲得するとともに特有の生命現象(神経,免疫,癌,老化)に関わっていることが知られるようになり,近年プロテアソームとの関連がクローズアップされ始めている。本研究計画における研究成果は以下の通りである。1.我々は,胸腺組織に特異的に発現する新規なプロテアソームのサブユニットを発見し,胸腺におけるT細胞の発達に必須の役割を果たしていることを明らかにした(Science,2007)。2.プロテアソームがユビキチン化蛋白質を認識する機構についてはこれまで複数の分子の関与が知られていたが,我々はプロテアソームのサブユニットの一つであるRpn10のUIMと呼ばれるモチーフのみを欠損するマウスを作成し,RpnlOのこのドメインがプロテアソームのユビキチン鎖受容に重要な役割を果たしていることを明らかにした(Mol Cell Biol,2007)。3.20Sプロテアソームの詳細な形成機構を世界で初めて明らかにした。我々自身が発見したプロテアソーム特異的シャペロン分子PAC1-3および他のグループにより発見されたPAC4およびhUmp1がプロテアソームのサブユニット自体に備わる分子内シャペロンドメインと協調的に働いて,きわめて厳格に段階的にプロテアソームの形成が進行することがわかった(投稿中。)

26. In eukaryotic organisms, the effects of cell division are essential for survival. The yeast is highly conserved and has a decomposition effect. Mammals have acquired diversity and unique life phenomena (neurology, immunity, cancer, aging). In recent years, the yeast has been associated with various life phenomena. The results of this research project are as follows. 1. We found that the development of thymus tissue-specific new rules for the development of T cells in the thymus is necessary for the development of T cells (Science,2007). 2. The mechanism of protein recognition is to change the relationship between a plurality of molecules and to change the relationship between molecules and proteins. We will change the mechanism of protein recognition by changing the relationship between molecules and molecules. We will (Mol Cell Biol,2007)。3.20S We found that the molecular structure of PAC1 -3 and PAC4 - 3 was different from that of PAC1 -3 and PAC4 - 3 was different from that of PAC1 -3 and PAC4 - 3. We found that the molecular structure of PAC1 - 3 and PAC4 - 3 was different from that of PAC1 - 3 and PAC4 - 3. We found that the molecular structure of PAC1 - 3 was different from that of PAC1 - 3 and PAC4 - 3. We found that the molecular structure of PAC1 - 3 was different from that of PAC1 - 3 and PAC4 - 3.