线粒体ATP合酶活性调节剂的结构和作用机制-猫眼课题宝

线粒体ATP合酶活性调节剂的结构和作用机制

批准号：

62580122

负责人：

橋本忠雄

金额：

$0.9万

依托单位：

Osaka University

依托单位国家：

日本

项目类别：

Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)

财政年份：

1987

资助国家：

日本

项目状态：

已结题

起止时间：

1987 至 --

来源：

https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-62580122/

关键词：

ミトコンドリア ATP合成酵素 ATPアーゼインヒビター活性調節因子

项目摘要

项目成果

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英文摘要

1. 酵母ミトコンドリアATP合成酵素にはATPアーゼインヒビターの外に2種の蛋白性活性調節因子が存在し, 3者が協同して同酵素の活性調節を行っている. ATPアーゼインヒビターと9K蛋白はATP合成酵素(F1部分とF0部分から構成されている)のF1部分にin vitroでそれぞれ1対1のモル比で結合する. そこで両者が共存する条件下での結合について検討した. 両者を同時にF1-ATPアーゼに添加すると両者は競合的にF1部分に結合した. 次にF1とATPアーゼインヒビターの複合体に9K蛋白を添加しても交換反応は起きなかった. この逆の場合でも交換反応はみられなかった. このことはこれら両蛋白はミトコンドリア内膜上ではF1に対していずれか一方が結合することによって活性調節を行うことを示唆している.2. 15K蛋白はF1部分には結合せず, F0部分に結合することが明らかになった. 15K蛋白が存在しない条件下ではATPアーゼインヒビターも9K蛋白もF1部分から解離しやすくなるが15K蛋白が存在すると両者ともF1部分に結合する. しかしこの場合でもF1部分に結合するリガンド蛋白としては両者のうちいずれかであり他方はゆるい結合にとどまっている. このことからATPアーゼインヒビターと9K蛋白は15K蛋白を介在してF1部分にいずれか一方が結合するメカニズムになっていると予想された.3. 実施計画になったATPアーゼインヒビターと9K蛋白の相互作用, F1部分と両者の相互作用のNMRによる解析は実施できなかったのでさらに追求する予定である.

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专著(0)

科研奖励(0)

会议论文

Mukohata Y. et al eds;橋本忠雄: "in Perspectives of Biological Energy Transduction "Common Occurrence of Regulatory Substructure in Mitochondrial ATP Syntbase"" Academic Press Japan, 454 (1987)

Mukohata Y. 等编辑；Tadao Hashimoto：“生物能量转换的视角“线粒体 ATP 合成库中调节子结构的常见情况”” 日本学术出版社，454 (1987)

DOI： --

发表时间：

期刊：

影响因子： --

作者：

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