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ミトコンドリアATP合成酵素活性調節因子の構造と作用機序

线粒体ATP合酶活性调节剂的结构和作用机制

基本信息

批准号：
62580122
负责人：
橋本忠雄
金额：
$ 0.9万
依托单位：
Osaka University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1987
资助国家：
日本
起止时间：
1987 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-62580122/
关键词：
ミトコンドリア ATP合成酵素 ATPアーゼインヒビター活性調節因子

项目摘要

1. 酵母ミトコンドリアATP合成酵素にはATPアーゼインヒビターの外に2種の蛋白性活性調節因子が存在し, 3者が協同して同酵素の活性調節を行っている. ATPアーゼインヒビターと9K蛋白はATP合成酵素(F1部分とF0部分から構成されている)のF1部分にin vitroでそれぞれ1対1のモル比で結合する. そこで両者が共存する条件下での結合について検討した. 両者を同時にF1-ATPアーゼに添加すると両者は競合的にF1部分に結合した. 次にF1とATPアーゼインヒビターの複合体に9K蛋白を添加しても交換反応は起きなかった. この逆の場合でも交換反応はみられなかった. このことはこれら両蛋白はミトコンドリア内膜上ではF1に対していずれか一方が結合することによって活性調節を行うことを示唆している.2. 15K蛋白はF1部分には結合せず, F0部分に結合することが明らかになった. 15K蛋白が存在しない条件下ではATPアーゼインヒビターも9K蛋白もF1部分から解離しやすくなるが15K蛋白が存在すると両者ともF1部分に結合する. しかしこの場合でもF1部分に結合するリガンド蛋白としては両者のうちいずれかであり他方はゆるい結合にとどまっている. このことからATPアーゼインヒビターと9K蛋白は15K蛋白を介在してF1部分にいずれか一方が結合するメカニズムになっていると予想された.3. 実施計画になったATPアーゼインヒビターと9K蛋白の相互作用, F1部分と両者の相互作用のNMRによる解析は実施できなかったのでさらに追求する予定である.

1. In addition to the two protein activity regulators that regulate ATP synthase activity in yeast, three protein activity regulators cooperate with each other to regulate ATP synthase activity. ATP synthase (F1 and F0) and ATP 9K protein bind in vitro to ATP synthase (F1 and F0). Under the condition of coexistence, it is necessary to combine and discuss. F1-F2 F1 and ATP were added to the complex, and 9K protein was added to the complex. In this case, the exchange rate is reversed. 2. The expression of the protein in the protein is regulated by the activity of the protein in the inner membrane. 15K protein F1 part of the binding, F0 part of the binding. Under the condition that the 15K protein exists, ATP is not available, and the F1 part of the 9K protein is dissociated. In this case, the F1 part binds to the protein and the other part binds to it. The 15K protein is contained in the F1 part of the protein. The interaction between ATP and 9K protein, F1 part and 9K protein was analyzed by NMR.