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ミトコンドリア膜ポテンシャル変化に対応したATP合成酵素の活性制御

响应线粒体膜电位变化调节 ATP 合酶活性

基本信息

批准号：
04680151
负责人：
橋本忠雄
金额：
$ 1.28万
依托单位：
Muroran Institute of Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1992
资助国家：
日本
起止时间：
1992 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

ミトコンドリアATP合成酵素はその活性調節因子としてATPaseインヒビター、9K蛋白および15K蛋白を結合している。本研究はミトコンドリア膜ポテンシャル変化に対応してこれらの因子がどの様に酵素本体と解離会合するか、その解離会合によってどの様に酵素活性が調節されるかを明らかにすることであった。「結果」1)酵素本体と調節因子の解離会合はクロスリンカーを使用して決定した。ゼロレングスのクロスリンカーではATPaseインヒビターはポテンシャルの存在するとき酵素本体に結合せずポテンシャル消失時に結合する。しかし11オングストロームのリンカーを使用するとポテンシャルの有無にかかわらず酵素本体と結合することが分かった。このことはATPaseインヒビターがポテンシャルの変化に対応して酵素表面で位置移動を行っていることを示す。2)9K蛋白はポテンシャルの存在するときATPaseインヒビターにかわって酵素本体に結合する事が酵素活性測定から強く示唆された。従ってポテンシャル変化に対応してATPaseインヒビターと9K蛋白が相互交代的に酵素本体に結合解離するモデルは今回の研究結果と一致することが確認出来た。3)精製した酵素を用いた実験で9K蛋白の結合部位を検討した。クロスリンカーを結合させた酵素の化学的限定分解により9K蛋白とATPaseインヒビターはほとんどおなじ位置に結合することを明かにし、相互交代モデルの存在がさらに強く示唆される結果となった。

The activity of ATP synthase is regulated by enzyme activity, 9K protein binding and 15K protein binding. In this study, the enzyme activity was regulated by the enzyme body, dissociation and convergence of the enzyme factors, and the enzyme activity was regulated by the enzyme factors. Results 1) The enzyme proper and the dissociation of regulatory factors are determined. The enzyme itself binds when it disappears. 11:00 p.m. -- This is the first time that an enzyme has been identified. 2) The enzyme activity of 9K protein was determined by enzyme binding. The results of this study are consistent with those of the previous study. 3)The binding site of 9K protein was studied in detail. The chemical restriction of the enzyme in the binding of the protein and the enzyme in the binding position of the