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プロテインホスファターゼの活性制御機構の研究

蛋白磷酸酶活性调控机制研究

基本信息

批准号：
63570114
负责人：
武田誠郎
金额：
$ 1.6万
依托单位：
Hiroshima University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1988
资助国家：
日本
起止时间：
1988 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

プロテインホスファターゼは蛋白性インヒビターにより阻害されるタイプ1、されないタイプ2A、2B、2Cに分類される。この内2Aの活性調節機構は不明である。我々はヒト赤血球細胞質可溶画分に2Aに属する基質特異性の異なるホスファターゼI(Mr=180,000)、III(Mr=177,000)、IV(Mr=104,000)を見出し、これらを均質に精製した。サブユニット構造はIがα_1β_1δ_1、IIIがα_1β_1γ_1、IVがα_1β_1と推定された。SDS-PAGEで算出した分子質量はαが34kDa、βが63kDa,γが53kDa、δが74kDaである。αが触媒サブユニットで、β、γ、δは調節サブユニットとして各酵素に固有の基質特異性、2価金属イオン要求性を与える。ホスファターゼI、III、IVをMg^<2+>、ATP共存下に、サイクリックAMP依存性プロテインキナーゼ(A-キナーゼ)、Ca^<2+>リン脂質依存型プロテインキナーゼ(C-キナーゼ)、Ca^<2+>-カルモジュリン依存性プロテインキナーゼII、ホスホリラーゼキナーゼ、ミオシン軽鎖キナーゼ、カゼインキナーゼIIとそれぞれインキュベートするとホスファターゼIのδサブユニットの特定のセリン残基のみが定量的にA-キナーゼとC-キナーゼによってリン酸化された。他のプロテインキナーゼはいづれのサブユニットもリン酸化しない。A-キナーゼによるリン酸化反応におけるホスファターゼIに対するKm値は0.27μMで赤血球内ホスファターゼIの推定濃度とほぼ等しい。δサブユニットのリン酸化により、ホスファターゼIのホスホリラーゼa、P-H1ヒストン、P-H2Bヒストンの脱リン酸化活性は約1.5倍促進され、この酵素の活性調節にA-キナーゼとC-キナーゼの関与が示唆され、細胞内情報伝達における伝達終止の一機構と推測された。

For example, if you want to change your language, you can change your language by changing your language. The activity regulation mechanism of 2A is unknown. In this paper, we found that the soluble fraction 2A of erythrocytes belongs to stroma specific species I (Mr = 180,000), III (Mr = 177,000), IV (Mr = 104,000), and the homogeneous purification of erythrocytes. The structure of SDS-PAGE calculated the molecular weight of α 34 kDa, β 63 kDa, γ 53 kDa, δ 74 kDa.α, β, γ, δ are the intrinsic substrate specificities of each enzyme, and 2, the metal requirements of each enzyme. Mg ^<2 +>, ATP blue shift, AMP dependent species, Ca ^<2 +>, Lipid-dependent species, Ca ^<2 +>, Ca ^<2 +>-AMP dependent species, Mg ^<2 +>, ATP blue shift, Ca ^<2 +>, Ca ^<2 +>-AMP dependent species, Mg ^<2 +>, ATP blue shift, Ca ^<2 +>-AMP dependent species, Ca ^<2 +>, Ca ^<2 +>-AMP dependent species, Ca ^<2 +>, Ca ^<2 +>-AMP dependent species, Ca ^<2 +>, Ca ^<2 +>-AMP dependent species, Mg ^<2 +>, ATP blue shift, Ca ^<2 +>, Ca ^<3 +>, Ca ^<2 +>-AMP dependent species, Ca ^<3 +>, Ca ^<2 +>, Ca ^<3 +>, AMP dependent species, Mg ^<3 +>, Ca ^<3 +>, Ca ^<4 +>, Ca ^<3 +>, Ca ^<3 +>, Ca ^<A certain amount of A-Kaina and C-Kaina are acidified between II and II and specific in residues of I. He's got a lot of problems. A-1- The deacidification activity of the enzyme was enhanced by about 1.5 fold. The activity of the enzyme was regulated by A-C-C-C.