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プロテインホスファタ-ゼの活性制御に関する基礎的研究

蛋白磷酸酶活性调控的基础研究

基本信息

批准号：
02670109
负责人：
武田誠郎
金额：
$ 1.34万
依托单位：
Hiroshima University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1990
资助国家：
日本
起止时间：
1990 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

プロテインホスファタ-ゼは蛋白性インヒビタ-により阻害されるタイプ1,されないタイプ2A,2B,2Cに分類される。この内2Aの活性調節機構はまだ明らかでない。我々はヒト赤血球細胞質可溶画分に2Aに属する基質特異性の異なるホスファタ-ゼI(Mr=180,000),III(Mr=177,000),IV(Mr=104,000)を見い出し、これらを均質に精製した。サブユニット構造はIがα_1β_1δ_1,IIIがα_1β_1γ_1,IVがα_1β_1と推定された。SDSーPAGEで算出した分子質量はαが34kDa,βが63kDa,γが53kDa,δが74kDaである。αが触媒サブユニットでβ,γ,δは調節サブユニットとして各酵素に固有の基質特異性,2価金属イオン要求性を与える。ホスファタ-ゼI,III,IVをMg^<2+>,ATP共存下に,サイクリックAMP依存性プロテインキナ-ゼ(Aーキナ-ゼ),Ca^<2+>リン脂質依存性プロテインキナ-ゼ(Cーキナ-ゼ),Ca^<2+>ーカルモジュリン依存性プロテインキナ-ゼII,ホスホリラ-ゼキナ-ゼ,ミオシン軽鎖キナ-ゼ,カゼインキナ-ゼIとそれぞれインキュベ-トすると,ホスファタ-ゼIのδサブユニットの特定のセリン残基のみが定量的にAーキナ-ゼとCーキナ-ゼによってリン酸化された。他のプロテインキナ-ゼはいづれのサブユニットもリン酸化しない。Aーキナ-ゼまたは、Cーキナ-ゼのホスファタ-ゼIに対するKm値は0.2〜0.3μMで赤血球内ホスファタ-ゼIの推定濃度とほぼ等しい。トリプシン消化リン酸化ペプチドの比較より、両酵素に共通のリン酸化部位とCーキナ-ゼに特有なリン酸化部位の存在が認められた。両酵素によりδサブユニットのリン酸化により、リン酸化H1ヒストンに対する脱リン酸化活性は20ー40%上昇した。一方、リン酸化ミオシン軽鎖に対する脱リン酸化活性はCーキナ-ゼによるリン酸化で50%促進を受け、Aーキナ-ゼのリン酸化で20%抑制された。異なるキナ-ゼによるδのリン酸が、異なる活性制御を行うことが示唆された。

In the first place, there is a difference between protein and protein. In this way, there is a difference between protein and protein. In this way, there is a difference between protein and protein. In this way, the information is divided into two categories: 2A, 2B, and 2C. The 2A active equipment in the factory is responsible for the operation of the equipment. The soluble pictures of red blood cells are divided into two categories: I (Mr=180000), III (Mr=177000), IV (Mr=104000), and so on. I α _ 1 β _ 1 δ _ 1 reference III α _ 1 β _ 1 γ _ 1 menagerie IV α _ 1 β _ 1 presumption. SDS "PAGE" calculated the molecular weight of α-34kDa, β-63kDa, γ-53kDa, δ-74kDa. α-catalyst, β, γ, δ. Under the coexistence of lt;2+>,ATP III, AMP dependence, AMP dependence, fat dependence, fat dependence, Ca ^ & lt;2+&gt There is no difference between the two groups in terms of dependence, II, C, C, pH, pH, acid, acid and acid. He told me that he was suffering from acid treatment. A, C, C, There is a recognition of the presence of acid in the acidified site, which is unique to the acidified site. Enzyme, H _ 1, H _ 1, H _ On the one hand, acidizing, acidizing, acidizing Please tell me that you are suffering from acidity, and that the active system is not suitable for you.