インテグリンファミリ-によるRGD細胞接着分子の認識特異性の解析
整合素家族对RGD细胞粘附分子的识别特异性分析
基本信息
- 批准号:03680156
- 负责人:
- 金额:$ 1.54万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
- 财政年份:1991
- 资助国家:日本
- 起止时间:1991 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
1.組換えフィブロネクチン細胞接着フラグメントを認識するインテグリンタイプノ解析: フィブロネクチンの55kDa細胞接着ドメインよりN末端部を順次欠失させた一連の変異フラグメントを大腸菌内で発現させ,これらの組換えフラグメントを介する細胞接着がα5β1型とαvβ3型のどちらのタイプのインテグリンに依存して起こるかをそれぞれに対する抗体を用いて検討した。55kDaフラグメントからN末端側のタイプIIIモジュ-ルを1個あるいは2個欠失させた組換えフラグメントは、高い細胞接着活性を有し、その活性は抗α5β1抗体で選択的に強く阻害された。一方、タイプIIIモジュ-ルをN末端側から3個あるいは4個欠失させた組換えフラグメントは、細胞接着が著しく低下しており、その活性は抗α5β3抗体ではなく、抗αvβ3抗体で阻害された。また、RGD配列を含むIII_9モジュ-ルを欠失させた組換えフラグメントでも、細胞接着活性の低下とともに細胞接着の抗αvβ3抗体による阻害が観察された。これらの結果は、a)フィブロネクチンのRGD配列をα5β1型インテグリンが認識するためには、そのN末端側の2つのタイプIIIモジュ-ル(その中でも特にIII_9)が必要であること、b)これらの補助シグナルがない場合は、α5β1型の代わりに低親和性タイプのαvβ3型が代用されることを示唆している。2.プロテインAに移植したRGD配列を認識するインテグリンタイプの解析: IgG結合タンパク質プロテインAに移植したRGDSペプチドが、どのタイプにインテグリンにより認識されるかを抗インテグリン抗体を用いて同様に検討した。RGDS移植プロテインAへの細胞の接着は、抗αvβ3抗体で阻害され、抗α5β1抗体では阻害されなかった。また、RGDS移植プロテインAを介して基質に接着・伸展した細胞では、そのフォ-カルコンタクト(focal contact)部にαvβ3型インテグリンが局在することが間接蛍光抗体法による染色像から判明した。以上の結果は、上流域の補助配列を伴わないRGD配列が、α5β1型ではなくαVβ3求インテグリンにより認識されるとの上記の結論を支持している。
1. The analysis of cell structure and cell structure: The 55kDa cell line of the protein was detected in E. coli by sequential deletion of the N-terminal portion of the protein, and the protein was detected in E. coli by sequential deletion of the N-terminal portion. The 55kDa protein was isolated from the N-terminal side of the protein III. One protein was isolated from the N-terminal side of the protein III. Two protein fragments were isolated from the N-terminal side of the protein III. The activity of the N-terminal side of the protein III was strongly inhibited by anti-α5β1 antibodies. One side, three side, four side, three side, four side, four In addition, RGD sequences including III-9 were found to inhibit cell adhesion activity and inhibition of cell adhesion by anti-αvβ3 antibodies. The results are as follows: (a) The RGD alignment of the α5β1 type is recognized as a low affinity substitution for the α5β1 type, and (b) The RGD alignment of the α5β1 type is recognized as a low affinity substitution for the αvβ3 type. 2. The analysis of IgG binding protein A, RGD binding protein A, RGD binding protein A, RGDS engraftment is blocked by anti-αvβ3 antibodies and anti-α5β1 antibodies. RGDS transplantation is mediated by matrix and extension of cells, and the αvβ3 type of cells are identified by indirect fluorescent antibody method. The above results support the conclusions of the above study on the relationship between RGD and α5β1-type water resources.
项目成果
期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Maeda,T.,Titani,K.,& Sekiguchi,K.: "Fundamental Investigations on the Creation of Biofunctional Materials(Okamura,S.,et al.eds.)" KagakuーDojin(Kyoto), 196 (1991)
Maeda, T.、Titani, K. 和 Sekiguchi, K.:“生物功能材料创建的基础研究(Okamura, S. 等编辑)” Kagaku-Dojin(京都),196(1991)
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
関口 清俊: "人工接着タンパク質" 高分子. 40. 638 (1991)
Kiyotoshi Sekiguchi:“人工粘附蛋白”聚合物。40. 638 (1991)
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- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Kimizuka,F.,et al.: "Production and characterization of functional domains of human fibronectin expressed in E.coli" J.Biochem.110. 284-291 (1991)
Kimizuka,F.,et al.:“大肠杆菌中表达的人纤连蛋白功能域的生产和表征”J.Biochem.110。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Sekiguchi,K.,et al.: "Artificial cell adhesive proteins" Essays Biochem.26. 39-48 (1991)
Sekiguchi,K.,et al.:“人工细胞粘附蛋白”Essays Biochem.26。
- DOI:
- 发表时间:
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- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
IchiharaーTanaka,K.,et: "Matrix assembly of recombinant fibronection polypeptide consisting of aminoーterminal 70 kDa and carboxylーterminal 37 kDa regions" FEBS lett.(1991)
Ichihara Tanaka, K. 等人:“由氨基末端 70 kDa 和羧基末端 37 kDa 区域组成的重组纤连多肽的基质组装”FEBS lett (1991)。
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- 发表时间:
2013 - 期刊:
- 影响因子:45.3
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