Konformationsänderungen pflanzlicher Proteine in Abhängigkeit des Redoxzustandes

Der Oxidationszustand von Proteinen被影响了。在vorgestellten Projekt sollen mit荧光光谱分析方法Redoxzustände von in der Forschergruppe präparierten pflanzlichen蛋白质特性分析。荧光messungen erlauben hierbei eine zerstörungsfreie Untersuchung geringer subzmengen under physiology chen Bedingungen。Zwei verschiedene Techniken sollen kombiniert werden：发光光谱与发光光谱与wellenlängenaufgelöste激光荧光。羟基荧团蛋白的研究Aminosäuren genutzt。方法：系统：系统：系统：蛋白质：系统：系统：蛋白质：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统：系统广东生物科技大学学报（自然科学版）：Nähe荧光团中蛋白质的结构与结构。Zeitaufgelöste各向异性ietersuchungen werden gleichzetig Informationen ber die Beweglichkeit der Seitenketten liefern sofe die bestimung des hydrodynamichen Radius ermöglichen。Außerdem sollen, soweit möglich, Komplexbildungskonstanten bei der Bindung and verschiedene Substrate bestestimmt werden。

Der Oxidationszustand von Proteinen beeinflußt maßgeblich ihre Konformation und somit ihre Aktivität. Im vorgestellten Projekt sollen mit fluoreszenzspektroskopischen Methoden Redoxzustände von in der Forschergruppe präparierten pflanzlichen Proteinen charakterisiert werden. Fluoreszenzmessungen erlauben hierbei eine zerstörungsfreie Untersuchung geringer Substanzmengen unter physiologischen Bedingungen. Zwei verschiedene Techniken sollen kombiniert werden: Die Anregungs-Emissions-Spektroskopie und die zeit- und wellenlängenaufgelöste laserinduzierte Fluoreszenz. Als Fluorophore werden im Protein vorhandene aromatische Aminosäuren genutzt. Aufbauend auf den bereits erfolgreich mit dieser Methode untersuchten Systemen sollen in enger Zusammenarbeit mit den anderen Mitgliedern der Forschergruppe die dort isolierten Proteine untersucht und in Abhängigkeit des Oxidationszustandes charakterisiert werden. Diese Messungen sollen Aufschluß über die Veränderung der lokalen Struktur der Proteine in der Nähe der Fluorophore geben. Zeitaufgelöste Anisotropieuntersuchungen werden gleichzeitig Informationen über die Beweglichkeit der Seitenketten liefern sowie die Bestimmung des hydrodynamischen Radius ermöglichen. Außerdem sollen, soweit möglich, Komplexbildungskonstanten bei der Bindung an verschiedene Substrate bestimmt werden.