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Ni-Fe金属中心の構造化学的研究

Ni-Fe金属中心の構造化学的研究
Ni-Fe金属中心的结构化学研究
批准号：
11116214
负责人：
樋口 芳樹
金额：
$0.96万
依托单位：
Kyoto University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
财政年份：
1999
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1999 至 --
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-11116214/
关键词：
[NiFe]ヒドロゲナーゼNi-Fe金属活性中心超高分解能X線結晶解析非アミノ酸配位子Sブリッジ配位子CO結合型ヒドロゲナーゼ反応水素低温解析

项目摘要

项目成果

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中文摘要
翻译
[NiFe]ヒドロゲナーゼの活性部位における水素分解の反応機構を解明するために,水素の競争阻害剤である一酸化炭素(CO)とヒドロゲナーゼの複合体のX線結晶構造解析を行った.この酵素はNi-Fe活性部位に4本の非アミノ酸配位子を持ち,それらは(SO,CO,CN,S)と同定されている.このようにヒドロゲナーゼは金属配位子としてひとつのCO分子を持っているが,外からさらにCOを与えるとそれは可逆的な活性阻害剤となる.赤外吸収分光法や電子スピン共鳴分光法などの分光学的な研究からCO分子は活性中心のNi原子やFe原子と強い相互作用をしており,これらの金属原子に直接配位(あるいはそのすぐ近くに結合)することが示唆されていた.そこでCO原子により水素分解が妨げられることから,CO結合型の超高分解能X線結晶構造解析を行えば,通常のX線結晶解析では同定の難しい水素原子の初期吸着位置をCO分子の結合位置から推定することを本目的とした.COとヒドロゲナーゼの複合体のX線結晶構造解析の結果,外から導入したCO分子はFe原子ではなく,Ni原子に配位していることが証明された.また,その活性中心には反応中の水素分子と思われる電子密度が残っており,これは今後の動的X線回折実験による反応機構の完全解明の可能性を示すものである.さらにCO結合型の構造中には,かなりの数の水素原子によると見られる電子密度が現れており,それらを同定中した.また、CO結合型のヒドロゲナーゼが480nmあたりに吸収を示すことを見いだした。これから,共鳴ラマン分光法によりCOの結合状態についての情報を得ることに成功した.
英文摘要
[NiFe]ヒドロゲナーゼの活性部位における水素分解の反応機構を解明するために,水素の競争阻害剤である一酸化炭素(CO)とヒドロゲナーゼの複合体のX線結晶構造解析を行った.この酵素はNi-Fe活性部位に4本の非アミノ酸配位子を持ち,それらは(SO,CO,CN,S)と同定されている.このようにヒドロゲナーゼは金属配位子としてひとつのCO分子を持っているが,外からさらにCOを与えるとそれは可逆的な活性阻害剤となる.赤外吸収分光法や電子スピン共鳴分光法などの分光学的な研究からCO分子は活性中心のNi原子やFe原子と強い相互作用をしており,これらの金属原子に直接配位(あるいはそのすぐ近くに結合)することが示唆されていた.そこでCO原子により水素分解が妨げられることから,CO結合型の超高分解能X線結晶構造解析を行えば,通常のX線結晶解析では同定の難しい水素原子の初期吸着位置をCO分子の結合位置から推定することを本目的とした.COとヒドロゲナーゼの複合体のX線結晶構造解析の結果,外から導入したCO分子はFe原子ではなく,Ni原子に配位していることが証明された.また,その活性中心には反応中の水素分子と思われる電子密度が残っており,これは今後の動的X線回折実験による反応機構の完全解明の可能性を示すものである.さらにCO結合型の構造中には,かなりの数の水素原子によると見られる電子密度が現れており,それらを同定中した.また、CO結合型のヒドロゲナーゼが480nmあたりに吸収を示すことを見いだした。これから,共鳴ラマン分光法によりCOの結合状態についての情報を得ることに成功した.
期刊论文(8)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
Y. Higuchi: "Liberation of Hydrogen Sulfide during the Catalytic Action of Desulfovibrio Hydrogenase under the Atmosphere of Hydrogen"Biochem. Biophys. Res. Commun.. 255. 295-299 (1999)
Y. Higuchi：“氢气氛下脱硫弧菌氢化酶催化作用过程中硫化氢的释放”生物化学。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
N. Mizuno: "Preliminary X-ray crystallographic Study of DsrD Protein from the Sulfate-reducing Bacterium Desulfovibrio vulgaris"Acta Crystallogr. (2000)
N. Mizuno：“来自硫酸盐还原菌 Desulfovibrio vulgaris 的 DsrD 蛋白的初步 X 射线晶体学研究”Acta Crystallogr。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
樋口芳樹: "化学(生体分子に見つかった小分子(SO,CO,CN,SH)金属配位子"化学同人. 2 (1999)
Yoshiki Higuchi：“化学（生物分子中发现的小分子（SO、CO、CN、SH）金属配体” Kagaku Doujin. 2 (1999)
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
O. Trofanchuk: "Single Crystal EPR Studies of the Oxidized Active Site of [NiFe] Hydrogenase from Desulfovibrio vulgaris Miyazaki F"JBIC. 5. (2000)
O. Trofanchuk：“来自普通脱硫弧菌 Miyazaki F 的 [NiFe] 氢化酶氧化活性位点的单晶 EPR 研究”JBIC。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
共 7 条
    Structural basis of reaction mechanism and proton pathway of [NiFe]-hydrogenase
    • 批准号：
      19H00984
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research (A)
    • 资助金额：
      $29.04万
    • 财政年份：
      2019
    • 负责人：
      樋口 芳樹
    • 依托单位：
      University of Hyogo
    動的・準動的X線結晶解析法による蛋白質間相互作用の研究
    • 批准号：
      13014210
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
    • 资助金额：
      $1.02万
    • 财政年份：
      2001
    • 负责人：
      樋口 芳樹
    • 依托单位：
      Kyoto University
    動的・準動的結晶解析法による蛋白質間相互作用の研究
    • 批准号：
      12034212
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
    • 资助金额：
      $1.02万
    • 财政年份：
      2000
    • 负责人：
      樋口 芳樹
    • 依托单位：
      Kyoto University
    Ni-Fe金属中心の構造化学的研究
    • 批准号：
      10129214
    • 项目类别：
      Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
    • 资助金额：
      $1.02万
    • 财政年份：
      1998
    • 负责人：
      樋口 芳樹
    • 依托单位：
      Kyoto University