Charakterisierung einer neuen Familie von Xylanbindungsdomänen und ihrer Rolle beim mikrobiellen Abbau von Pflanzenzellwand-Polysacchariden

Xylanbindungsdomänen（XBD）的特征和其功能在微型Abbau pflanzlicher Zellwände中并不明显。Kürzlich konnten wir der nicht-katalytischen Domäne A2 der modular aufgebauten Xylanase XynA（120 kDa，Domänenstruktur A1-A2-B-C1-C2）von Thermotoga maritima die Funktion der Bindung an lösliches Xylan zuweisen（Meissner，Wassenberg und Liebl，2000，Mol. Microbiol. 36：898-912）。A2是一个新的原型，来自XBD的大家庭。在嗜热和嗜中温酶分离的新XBD-型消化道肿瘤治疗项目中，其特征在于韦尔登的A2。在木聚糖粘合剂上的高浓度氨基甲酸酯的作用将被韦尔登所证实。在木聚糖粘合剂上的高浓度氨基甲酸酯的作用将被韦尔登所证实。在XynA bzw中的一个重要的缺失衍生物。在木聚糖/纤维素混合物-底物韦尔登的分析中，酶在木聚糖分离制备中的作用。Diese Arbeiten soll ergänzt韦尔登durch Experimente zur Lokalisierung von XynA in T. maritima-Zellen通过对XBD A2三维结构的验证而获得。

Über die Eigenschaften von Xylanbindungsdomänen (XBD) und ihre Funktion(en) beim mikrobiellen Abbau pflanzlicher Zellwände ist fast nichts bekannt. Kürzlich konnten wir der nicht-katalytischen Domäne A2 der modular aufgebauten Xylanase XynA (120 kDa, Domänenstruktur A1-A2-B-C1-C2) von Thermotoga maritima die Funktion der Bindung an lösliches Xylan zuweisen (Meissner, Wassenberg und Liebl, 2000, Mol. Microbiol. 36:898-912). A2 stellt den Prototyp einer neuen, großen Familie von XBDs dar. Im Rahmen des hier vorgeschlagenen Projekts sollen Vertreter dieses neuen XBD-Typs aus verschiedenen Enzymen thermophilen und mesophilen Ursprungs isoliert und ihre Eigenschaften mit A2 verglichen werden. Die Rolle hoch konservierter Aminosäurereste bei der Xylanbindung soll untersucht werden. Die Rolle hoch konservierter Aminosäurereste bei der Xylanbindung soll untersucht werden. Unter Einsatz geeigneter Deletionsderivate von XynA bzw. verwandter Enzyme soll die Rolle des neuen Domänentyps beim Abbau von Xylan in isolierten Xylanpräparationen sowie in komplexen Xylan/Cellulose-Mischsubstraten analysiert werden. Diese Arbeiten soll ergänzt werden durch Experimente zur Lokalisierung von XynA in T. maritima-Zellen sowie durch Versuche zur Ermittlung der dreidimensionalen Struktur der XBD A2.