Charakterisierung einer neuen Familie von Xylanbindungsdomänen und ihrer Rolle beim mikrobiellen Abbau von Pflanzenzellwand-Polysacchariden

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Über die Eigenschaften von Xylanbindungsdomänen (XBD) und ihre Funktion(en) beim mikrobiellen Abbau pflanzlicher Zellwände ist fast nichts bekannt. Kürzlich konnten wir der nicht-katalytischen Domäne A2 der modular aufgebauten Xylanase XynA (120 kDa, Domänenstruktur A1-A2-B-C1-C2) von Thermotoga maritima die Funktion der Bindung an lösliches Xylan zuweisen (Meissner, Wassenberg und Liebl, 2000, Mol. Microbiol. 36:898-912). A2 stellt den Prototyp einer neuen, großen Familie von XBDs dar. Im Rahmen des hier vorgeschlagenen Projekts sollen Vertreter dieses neuen XBD-Typs aus verschiedenen Enzymen thermophilen und mesophilen Ursprungs isoliert und ihre Eigenschaften mit A2 verglichen werden. Die Rolle hoch konservierter Aminosäurereste bei der Xylanbindung soll untersucht werden. Die Rolle hoch konservierter Aminosäurereste bei der Xylanbindung soll untersucht werden. Unter Einsatz geeigneter Deletionsderivate von XynA bzw. verwandter Enzyme soll die Rolle des neuen Domänentyps beim Abbau von Xylan in isolierten Xylanpräparationen sowie in komplexen Xylan/Cellulose-Mischsubstraten analysiert werden. Diese Arbeiten soll ergänzt werden durch Experimente zur Lokalisierung von XynA in T. maritima-Zellen sowie durch Versuche zur Ermittlung der dreidimensionalen Struktur der XBD A2.