フラビン酵素の高次構造と電子移動反応

黄素酶的高阶结构与电子转移反应

基本信息

  • 批准号:
    12020249
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.15万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
  • 财政年份:
    2000
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2000 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

ブタ腎臓中鎖アシル-CoAデヒドロゲナーゼ(MACD)は補酵素としてFADを持つフラビン依存型の酵素である。MACDは分子量約19万の4量体酵素であり、サブユニットあたり1分子のFADを結合している。MACDは脂肪酸のβ-酸化の初発段階,すなわちアシル-CoAチオエステルを酸化してtrans-2-エノイル-CoAを生成する反応を触媒する酵素である。今回,アシル鎖C6-C10のものを特異的に触媒するブタ由来のMACDおよびその基質アナログ(3S-C8-CoA)との複合体のX線構造解析を行い,活性部位における'タンパク-基質-補酵素'の相互作用を調べた。アシル鎖C8基質の3位のCをSで置き換えた3S-C8-CoAは,MCADに結合し,遷移状態アナログを生成する。3S-C8-CoAは酵素活性部位において,基質と同様に,反応過程の初期段階である2位のプロトンの引き抜きを受け,アニオン型リガンドとして配位する。この複合体は,基質の3位水素がFADにヒドリドとして移動する前段階に対応する。酸化型FADのイソアロキサジン環と3S-C8-CoAのS1,C1^*,O1^*,C2^*,S3^*で構成される平面は互いに平行で,この平面に垂直な方向から見ると、FADのN10,C10,C4A,N5位が、3S-C8-CoAのO1^*,C1^*,C2^*,S3^*位とそれぞれ重なっていた。また4箇所の間で,酸化型イソアロキサジン環のLUMOとアニオン型3S-C8-CoAのHOMOが適切な対称性をもって重なっており、電荷移動錯体の形成が定性的に説明できる。このHOMO-LUMO相互作用が、イソアロキサジン環とリガンドとの空間配置を決定する安定化要因になるとともに,基質からフラビン環へのヒドリドの移動がこの相互作用を通して起こると考えられる。
In this experiment, we need to know that the enzyme (MACD) is dependent on the enzyme (MACD). The enzyme is dependent on the enzyme (MACD). The enzyme is dependent on the enzyme (MACD). The molecular weight of MACD is about 190000-4. The molecular weight of enzyme, enzyme and enzyme is about 190000 and 4, respectively. The molecular weight of FAD is combined with the molecular weight of zymogen. MACD fatty acid β-acidification initial segment, trans-2- acid β-acidification initial segment, trans-2- acid β-acidification reaction, CoA acidification, enzyme acidification, fatty acid β-acidification, enzyme acidification, acid acid, fatty acid, fatty acid, This time, the cause of the catalytic activity of the C6-C10 complex was analyzed by the X-ray analysis of the complex (3S-C8-CoA), and the active part of the complex was identified by the interaction between enzyme-base and enzyme. In this case, the 3-bit C

项目成果

期刊论文数量(8)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
H.Mizuguchi,H.Hayashi,K.Okada,I.Miyahara,K.Hirotsu, et al: "Strain is More Important than Electrostatic Interaction in Controlling the pKa of the Catalytic Group in Aspartate Aminotransferase"Biochemistry. 40(4). 353-360 (2001)
H.Mizuguchi、H.Hayashi、K.Okada、I.Miyahara、K.Hirotsu 等人:“在控制天冬氨酸氨基转移酶催化基团的 pKa 方面,应变比静电相互作用更重要”生物化学。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
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  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
T.Nakai,H.MiZutani,I.Miyahara,K.Hirotsu, et al: "Three-Dimensional Structure of 4-Amino-4-deoxychorismate Lyase from Escherichia coli,128,29-38(2000)."J.Biochem.. 128(1). 29-38 (2000)
T.Nakai、H.MiZutani、I.Miyahara、K.Hirotsu 等人:“来自大肠杆菌的 4-氨基-4-脱氧分支酸裂解酶的三维结构,128,29-38(2000)。”J.Biochem
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
広津建,三浦洌: "酵素の立体構造と触媒機構.「タンパク質の分子設計」"(後藤祐児,谷澤克行 編、日本生化学会編集)共立出版. 12 (2001)
Ken Hirotsu、Masaru Miura:“酶 3D 结构和催化机制。‘蛋白质的分子设计’”(由 Yuji Goto 和 Katsuyuki Tanizawa 编辑,日本生物化学学会)Kyoritsu Shuppan 12 (2001)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
H.Mizutani,I.Miyahara,K.Hirotsu,Y.Nishina,K.Shiga, et al: "Three-Dimensional Structure of the Purple Intermediate of Porcine Kidney D-Amino Acid Oxidase."J.Biochem.. 128(1). 73-81 (2000)
H.Mizutani,I.Miyahara,K.Hirotsu,Y.Nishina,K.Shiga, et al:“猪肾 D-氨基酸氧化酶紫色中间体的三维结构。”J.Biochem.. 128(1)
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