アミノ酸配列空間上の蛋白質の折れ畳みダイナミックスにおける規則的階層性の探索

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効率良く折れ畳む蛋白質(good folder)とそうではない人工蛋白質(bad folder)のThirumalaiらの46ビーズモデルに対する折れ畳みシュミレーションのダイナミックスに対し、主成分解析と埋め込み論を併用し、折れ畳み易さ・頑健性の違いをその規則構造の次元性、階層的なメカニズムの有無、エネルギーLandscapeの観点から解析した。揺らぎの大きい10数主成分の次元が相対的に低く、かつ転移温度では他の温度領域のそれに比べて顕著に小さく、転移温度領域のダイナミックスは非ブラウン運動的な規則性を保有する傾向があることが分かった。数十個の原子クラスターの擬相転移や液体のガラス転移においても、相転移温度付近において、非確率過程的なダイナミックスが知られており、本研究はGarciaらによる酸化チトクロームcの水溶液中の蛋白揺らぎの異常拡散に対する理論的な裏づけを与えたことに相当する。ファネル・非ファネル型ランドスケープによる相違は、ファネル型のエネルギー地形のほうがフオールディングダイナミックスをより幅広い温度領域に渡ってregularizeする傾向があることが具体的に示唆された。研究成果に関しては、Telluride Summer、Colorado USA(invited)、The 4^<th> International Conference on Biological Physics, Kyotoなどの国際会議および生理学研究所研究会「蛋白質ダイナミクス及びプリオン機構研究会」(依頼)、日本物理学会、分子構造総合討論会などで発表した。学術雑誌 物性研究、生物物理(依頼)、Journal of Physical Chemistry(invited)に年度内に投稿する。