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小胞体ストレス応答における環境変化認識メカニズムの解明

阐明内质网应激反应中的环境变化识别机制

基本信息

批准号：
13780575
负责人：
木俣行雄
金额：
$ 0.58万
依托单位：
Nara Institute of Science and Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
财政年份：
2001
资助国家：
日本
起止时间：
2001 至 2002
项目状态：
已结题

项目摘要

私の目的は、小胞体ストレスセンサー蛋白質Ire1の活性制御メカニズムを解明することである。そのために本研究で私は、出芽酵母BiP遺伝子変異株の、詳細な表現型解析を行った。BiPは、小胞体内在性のHSP70ファミリー分子シャペロンである。以前に私は、非ストレス条件下で培養された出芽酵母細胞内では、BiPとIre1は会合しており、小胞体ストレスを与えると、それが解離することを見いだしている。今回の研究では、用いた5個のBiP遺伝子変異株は、その表現型に応じて、2種類に分類できることが分かった。3個のBiP遺伝子変異株では、小胞体ストレス状態においても、BiPとIre1の解離が認められず、かつ、Ire1は活性化しなかった。一方、残り2個のBiP遺伝子変異株では、非ストレス条件下でもBiPとIre1の会合は弱く、Ire1は常に活性化していた。これらの知見は、BiPとIre1の物理的な相互作用が、Ire1の活性を制御していることを示している。また私は、シャペロン基質となるモデル折り畳み不全タンパク質とBiPとの結合状態を、上記のBiP遺伝子変異株で調べた。その結果と、上述のBiP-Ire1の会合/解離の異常を比べることにより、モデル折り畳み不全タンパク質とIre1は、同一の様式でBiPと物理的相互作用することが示唆された。このことは、構造異常タンパク質とIre1が、BiPとの結合を巡って競合することを意味する。小胞体ストレス条件下では、小胞体に蓄積した大量の構造異常タンパク質がBipに結合し、その結果、BiPと結合出来なくなったIre1が活性型となり、小胞体ストレス応答を引き起こすと考えられる。

The purpose of this study is to investigate the activity of protein Ire1 in cell culture. This study was carried out by analyzing the phenotypes of budding yeast BiP genes. HSP70 is a molecular marker of microcellular properties. In the past, budding yeast cells were cultured under non-invasive conditions. In this study, five BiP genes were used to identify the phenotype of the plant, and two species were classified. 3 BiP genes are different from each other, and the cell state is different from each other. BiP and Ire 1 are dissociated from each other and activated. One side, the residual two BiP genes are different from each other. Under the condition of non-existence, BiP and Ire1 meet and become weak, Ire1 becomes active. The physical interaction between BiP and Ire1 and the control of Ire1 activity are discussed. The binding state of BiP and the binding state of BiP are recorded in the above table. The results show that the above BiP-Ire1 convergence/dissociation anomaly ratio is the same as that of the BiP-Ire 1 interaction. The structure of the structure is abnormal, and the structure is abnormal. A large number of structural anomalies are accumulated in small cells under the condition of small cells.