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植物の塩および酸化ストレスに関与する膜輸送系の分子解析

参与植物盐和氧化应激的膜运输系统的分子分析

基本信息

批准号：
02F02677
负责人：
魚住信之
金额：
$ 0.51万
依托单位：
Nagoya University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2002
资助国家：
日本
起止时间：
2002 至 2004
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-02F02677/
关键词：
Kチャネルシロイヌナズナ塩原形質膜 KAT1 AKT2 細胞内局在性ストレス

项目摘要

植物にとって塩は生長の妨げになる物質であり、光合成による酸化ストレスとも深く関与するため、除去または無毒化することが植物の成長維持に必要となる。塩害は植物の細胞内外のイオンバランスが崩れることに起因する。Naの侵入を細胞内主要イオンのKが防いでいる。本研究では、植物のKチャネルおよびその輸送体遺伝子の植物における役割と機能と細胞内局在性を分子生物学的手法により構造と機能を解析した。植物シロイヌナズナのKAT1はKを内向きに透過する輸送体であり、AKT2は両方向に輸送するチャネルであるが、その細胞内局在性は分かっていない。KAT1は酵母の原形質膜のK輸送体の変異を相補し、AKT2は相補しない。このことからKAT1は原形質膜、AKT2は細胞内小器官の膜に発現していると考えられる。KAT1とAKT2の細胞内局在性を明らかにするために、酵母、タバコ培養細胞およびシロイヌナズナ培養細胞にGFP融合蛋白質を発現させて観察を行った。AKT2については、シグナルが液胞膜に観察されたが、そのほかの膜にもシグナルが検出された。KAT1については、細胞内膜のいたるところに蛍光シグナルが観察され発現部位の特定にはいたらなかった。K輸送系の大量発現は、酵母においても植物細胞においてもそれぞれの成育には阻害的であることが今までの研究結果から予想され、このため、本蛋白質が十分発現しなかった可能性が考えられる。複数のキメラ蛋白質をK輸送体が破壊されている酵母の変異株に発現させてKの取込み活性を検討した。この結果、KAT1の膜貫通領域が存在するとKチャネルは原形質膜に移行することが分かった。KAT1とAKT2の膜貫通構造の相違は小さいことから、今後そのアミノ酸が以降に必要かを検討できると考えられる。この基礎的知見によって、Kチャネルの発現場所の特定と移行シグナルの解明に関する知見が得られた。

Plants contain substances that hinder growth, are deeply involved in acidification during photosynthesis, and are necessary to maintain plant growth by removing nontoxic chemicals. The cause of damage to plants is the breakdown of cell and cell cycle. Na invades into the cell mainly in the middle of the cell. In this study, we analyzed the structure and function of the plant's vector gene by molecular biological methods Plant KAT1 and AKT2 transport in different directions. KAT1 and AKT2 complement each other in the variation of K transporter in yeast protoplast. KAT1 and AKT2 are found in protoplasma membrane and membrane of intracellular small organs. KAT1 and AKT2 are detected in the presence of GFP fusion protein in cultured cells of yeast, yeast and fish. AKT2 is a cell membrane detection system. KAT1 is a special kind of cell membrane. The results of this study suggest that the protein may be highly expressed in yeast cells. A number of protein transporters were found in yeast mutants. As a result, KAT1 membrane penetration domain exists, and KAT1 membrane migration domain exists. KAT1 and AKT2 membrane penetration structure phase contrast is small, in the future, it is necessary to reduce the acid to discuss the problem. The basic knowledge and understanding of the specific transition mechanism of the development site of the K-100 group are obtained.