Bestimmung der Struktur und des molekularen Mechanismus der F0F1 ATP-Synthase mittels Röntgenstrukturanalyse

利用 X 射线结构分析确定 F0F1 ATP 合酶的结构和分子机制

• 批准号: 5346927
• 负责人: Professor Dr. Georg Groth
• 金额: --
• 依托单位: Institut für Biochemische Pflanzenphysiologie
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2001
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2000-12-31 至 2008-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5346927?language=en
• 关键词: Bestimmung; der; Struktur; und; des

Die Strukturbestimmung komplexer Proteine spielt für das Verständnis des molekularen Mechanismus eine wichtige Rolle. Die Struktur des Membranproteins ATP-Synthase und zwar insbesondere des membranintegralen F0-Bereichs, der vermutlich den Antrieb der molekularen Motorproteins ATP-Synthase enthält, soll mittels Röntgenstrukturanalyse bestimmt werden. Grundlage für die Strukturuntersuchungen sind Kristalle des chloroplastidären FoF1-Gesamtkomplexes sowie verschiedener CF0F1-Teilkomplexe, die in unserer Arbeitsgruppe erhalten wurden. Ziel des Forschungsvorhabens ist, die vollständige Struktur der ATP-Synthase und den molekularen Mechanismus von Protonentransport, Energiekopplung und ATP-Synthese aufzuklären.

Die Strukturbestimmung komplexer Proteine spielt für das Verständnis des molekularen Mechanismus eine wichtige Rolle.膜蛋白ATP合酶的结构及其与膜整合F0受体的关系，对运动蛋白ATP合酶活性的影响，可通过韦尔登的结构分析来确定。在我们的工作组中，F0 F1-Teilkomplexe的叶绿体复合体结构的基础是CF 0 F1-Teilkomplexe的叶绿体复合体结构。研究表明，ATP合成酶的结构和质子运输、能量供应和ATP合成的分子机理是完全相同的。