Structural analysis of the Chloroplast-ATPase

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Der Antrag zielt auf die Strukturuntersuchung der Chloroplasten-ATPase hin. Ziel des Vorhabens ist, die vollständige Struktur des CF1-Komplexes und die Struktur verschiedener CF1Inhibitor Komplexe aufzuklären. Grundlage für die Strukturuntersuchungen sind Kristalle des chloroplastidären F1-Sektors, die in unserer Arbeitsgruppe erhalten wurden und die in ersten Diffraktionsexperimenten mit einer Auflösung von ca. 6 Ä streuten. Das Chloroplasten-Enzym unterscheidet sich in der Aktivierung der Regulation und der Wechselwirkung mit spezifischen Phytotoxinen wesentlich von mitochondrialen und bakteriellen ATPasen. Biophysikalische und biochemische Daten weisen zudem auf strukturelle Unterschiede zwischen den Enzymen hin. Die Wechselwirkung des CF1 mit der e-Untereinheit und die Redoxmodulation einer Disulfidbrücke in der g-Untereinheit kontrollieren die latente Hydrolyseaktivität der CF1 Untereinheit e und d, aber auch die Hälfte der g-Untereinheit konnten in den mitochondrialen Kristallstrukturen nicht bestimmt werden. Durch redoxinduzierte Konformationsänderungen in g, reversible Vernetzung von ß und g oder Wechselwirkung mit pflanzenspezifischen Inhibitoren, soll die strukturelle Fixierung der kleinen Untereinheiten im CF1-Komplex und damit ihre Strukturvermittlung erreicht werden.