Structural basics and molecular mechanism of redox modulation and inhibition by phytotoxins in chloroplast F1-ATPase

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Die chloroplastidäre F1-ATPase unterscheidet sich in der Aktivierung, der Regulation und der Wechselwirkung mit spezifischen Phytotoxinen von den homologen mitochondrialen und bakteriellen ATPasen. Der vorliegende Antrag beschäftigt sich mit den strukturellen Grundlagen dieser Unterschiede. Ziel des Vorhabens ist, die vollständige Struktur der chloroplastidären g-Untereinheit, die über ihre Redoxmodulation die Aktivierung des Enzyms kontrolliert, in oxidierter und reduzierter Form aufzuklären und die molekularen Grundlagen der Redoxregulation zu entschlüsseln. Der zweite Bereich des Vorhabens konzentriert sich auf die spezifische Wechselwirkung von CF1 mit verschiedenen Phytotoxinen. Die Strukturbestimmung der verschiedenen Inhibitorkomplexe soll wichtige Informationen zu Bindungsort, Stöchiometrie und molekularem Wirkmechanismus liefern und der späteren Entwicklung selektiver Wirkstoffe dienen. Die mit Hilfe der Kristallstruktur des CF1-Tentoxinkomplexes (Groth, 2002) bereits gewonnenen Erkenntnisse sollen durch eine umfassende biochemische Charakterisierung der Tentoxinbindungsstelle mit einem fluoreszierenden Tentoxinderivat erweitert werden.