Struktur und molekularer Mechanismus der Signaltransduktion der Ethylenrezeptorproteine ETR1 und EIN2 aus Arabidopsis thaliana

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Ziel des Forschungsvorhabens ist es, weitere Erkenntnisse über die Struktur und den molekularen Mechanismus der Ethylenrezeptorproteine ETR1 und EIN2 aus Arabidopsis thaliana zu erhalten. Die proteinbiochemische und strukturelle Charakterisierung der Rezeptorproteine der Ethylensignalkette scheiterte bislang an der unzureichenden oder unvollständigen Expression der Proteine in aktiver Form. Entscheidende Voraussetzungen für die Durchführung des geplanten Vorhabens sind die in unserer Arbeitsgruppe entwickelte Überexpression und Reinigung des vollständigen ETR1-Rezeptorproteins, die uns ausreichende Mengen Probenmaterial für Kristallisationsstudien und die funktionelle Charakterisierung des Rezeptors zur Verfügung stellen. Die Struktur der Rezeptorproteine soll mittels Röntgenstrukturanalyse an 3D-Proteinkristallen bestimmt werden. Funktionelle Analysen sollen mittels Fluoreszenzspektroskopie durchgeführt werden. Dazu werden auf gentechnischem Weg Tryptophanreste in die Rezeptorproteine eingeführt, deren Fluoreszenzänderung Konformationsänderungen, die bei Ligandenbindung und Signalweiterleitung stattfinden, anzeigen.